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Modification of the activity of an alpha-amylase from Bacillus licheniformis by several surfactants
Bravo Rodríguez, Vicente; Jurado Alameda, Encarnación; Martínez Gallegos, Juan Francisco; Reyes Requena, Antonia; García López, Ana Isabel; Cabral, Joaquim Manuel Sampaio; Fernandes, Pedro; Fonseca, Luis Joaquim Pina da.
  • Bravo Rodríguez, Vicente; Universidad de Granada. Departamento de Ingeniería Química. Granada. ES
  • Jurado Alameda, Encarnación; Universidad de Granada. Departamento de Ingeniería Química. Granada. ES
  • Martínez Gallegos, Juan Francisco; Universidad de Granada. Departamento de Ingeniería Química. Granada. ES
  • Reyes Requena, Antonia; Universidad de Granada. Departamento de Ingeniería Química. Granada. ES
  • García López, Ana Isabel; Universidad de Granada. Departamento de Ingeniería Química. Granada. ES
  • Cabral, Joaquim Manuel Sampaio; Universidade Técnica de Lisboa. Instituto Superior Técnico. Centro de Engenharia Biológica e Química. Lisboa. PT
  • Fernandes, Pedro; Universidade Técnica de Lisboa. Instituto Superior Técnico. Centro de Engenharia Biológica e Química. Lisboa. PT
  • Fonseca, Luis Joaquim Pina da; Universidade Técnica de Lisboa. Instituto Superior Técnico. Centro de Engenharia Biológica e Química. Lisboa. PT
Electron. j. biotechnol ; 9(5)Oct. 2006. tab, graf
Article Dans Anglais | LILACS | ID: lil-451679
ABSTRACT
The influence of different commercial surfactants on the enzymatic activity of a commercial alpha-amylase from Bacillus licheniformis (Termamyl 300 L) has been studied. As non-ionic surfactants, alkyl polyglycosides (Glucopon® 215, Glucopon® 600 and Glucopon® 650) were studied, as were fatty alcohol ethoxylates (Findet 1214N/23 and Findet 10/15), and nonyl phenol ethoxylate (Findet 9Q/21.5NF). Also, an anionic surfactant, linear alkyl benzene sulfonate (LAS) was assayed. In general, none of the non-ionic surfactants studied, except Findet 10/15, vary substantially the enzymatic activity. Findet 10/15 has the strongest hydrophobic character and reduces the enzymatic activity more significantly the greater its concentration. Regarding LAS, this surfactant significantly depressed enzymatic activity, presumably due to the electrostatic interactions caused by its anionic character.
Texte intégral: Disponible Indice: LILAS (Amériques) langue: Anglais Texte intégral: Electron. j. biotechnol Thème du journal: Biotechnologie Année: 2006 Type: Article Pays d'affiliation: Portugal / Espagne Institution/Pays d'affiliation: Universidad de Granada/ES / Universidade Técnica de Lisboa/PT

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