Receptor-binding variants of H3N2 influenza A viruses: characterization of their sialidase activity towards different substrates
Rev. Ciênc. Méd. Biol. (Impr.)
;
3(1): 13-19, jan.-jun. 2004. tab, graf
Article
Dans Anglais
| LILACS, BBO
| ID: lil-481928
RESUMO
A atividade sialidásica do vírus influenza tem uma atividade essencial sobre glicoproteínas celulares, permitindo a disseminação de infecções virais por prevenir a auto-agregação entre partículas virais e a re-ligação vírus-célula. Duas amostras variantes purificadas de vírus influenza A/Memphis/102/72 (H3N2), reconhecidas por sua atividade de ligação a receptores apresentando estruturas como a2,6 ou a2,3-sialilactose, foram analisadas por sua atividade sialidásica sobre diferentes substratos naturais e artificiais. A amostra M1/5 mostrou maior atividade sialidásica sobre fetuína (D.O.=0,226), MPN (D.O.=0,110) e eritrócitos humanos (10.240 unidades hemaglutinantes/ml), enquanto a atividade da amostra M1/5HS8 foi expressa por D.O.=0,129, D.O.=0,065 e 2.560 unidades hemaglutinantes/ml quando usados, respectivamente, fetuína, MPN e eritrócitos humanos como substratos. Contudo a amostra M1/5HS8 exibiu uma atividade sialidásica mais significativa sobre mucina quando comparada à amostra M1/5; a atividade enzimática da primeira amostra foi responsável pela liberação de 3,5 nmol de ácidos siálicos livres, enquanto a última produziu 16,5 nmol de ácidos siálicos livres.
Texte intégral:
Disponible
Indice:
LILAS (Amériques)
Sujet Principal:
Maladies virales
/
Glycoprotéines
/
Substrats pour Traitement Biologique
/
Sialidase
Type d'étude:
Études d'évaluation
langue:
Anglais
Texte intégral:
Rev. Ciênc. Méd. Biol. (Impr.)
Thème du journal:
Biologie
/
Médicament
Année:
2004
Type:
Article
Pays d'affiliation:
Brésil
Institution/Pays d'affiliation:
UFRJ/BR
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