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Human sulfatase transiently and functionally active expressed in E. coli K12
Poutou-Piñales, Raúl A; Vanegas Niño, Adriana; Landázuri, Patricia; Sáenz, Homero; Lareo, Leonardo; Echeverri Peña, Olga Yaneth; Barrera Avellaneda, Luis A.
  • Poutou-Piñales, Raúl A; Pontificia Universidad Javeriana. Facultad de Ciencias. Grupo de Biotecnología Ambiental e Industrial. Instituto de Errores Innatos del Metabolismo. Bogotá. CO
  • Vanegas Niño, Adriana; Pontificia Universidad Javeriana. Facultad de Ciencias. Instituto de Errores Innatos del Metabolismo. Bogotá. CO
  • Landázuri, Patricia; Universidad del Quindío. Facultad de las Ciencias de la Salud. Laboratorio de Bioquímica y Genética. Armenia. CO
  • Sáenz, Homero; Pontificia Universidad Javeriana. Facultad de Ciencias. Instituto de Errores Innatos del Metabolismo. Bogotá. CO
  • Lareo, Leonardo; Pontificia Universidad Javeriana. Facultad de Ciencias. Departamento de Bioquímica. Grupo de Investigación en Bioquímica Computacional. Bogotá. CO
  • Echeverri Peña, Olga Yaneth; Pontificia Universidad Javeriana. Facultad de Ciencias. Instituto de Errores Innatos del Metabolismo. Bogotá. CO
  • Barrera Avellaneda, Luis A; Pontificia Universidad Javeriana. Facultad de Ciencias. Instituto de Errores Innatos del Metabolismo. Bogotá. CO
Electron. j. biotechnol ; 13(3): 5-6, May 2010. ilus, tab
Article Dans Anglais | LILACS | ID: lil-577100
ABSTRACT
The recombinant human iduronate 2-sulfate sulfatase (hrIDS) was transiently and functionally active expressed in E. coli K12. The enzyme activity (crude extract) at 100 ml and 400 ml oscillated between 0.25 and 10.58 nmol h-1 mg-1. The wide Western-blot peptide profile suggest that hrIDS is proteolitically processed randomly which agrees with the ultrafiltration assay in which the hrIDS activity was found in all fractions (<30kDa, 30-100kDa and >100kDa). No glycation sites were found by computer analysis of the hIDS sequence; discarding the possibility of marks for glycation and proteolytic processing.
Sujets)


Texte intégral: Disponible Indice: LILAS (Amériques) Sujet Principal: Protéines recombinantes / Iduronate 2-sulfatase langue: Anglais Texte intégral: Electron. j. biotechnol Thème du journal: Biotechnologie Année: 2010 Type: Article / descriptif de projet Pays d'affiliation: Colombie Institution/Pays d'affiliation: Pontificia Universidad Javeriana/CO / Universidad del Quindío/CO

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