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Pectin lyase overproduction by Penicillium griseoroseum mutants resistant to catabolite repression
Lima, Juliana Oliveira; Pereira, Jorge Fernando; Araújo, Elza Fernandes de; Queiroz, Marisa Vieira de.
  • Lima, Juliana Oliveira; Universidade Federal de Viçosa. Departamento de Microbiologia. Viçosa. BR
  • Pereira, Jorge Fernando; Universidade Federal de Viçosa. Departamento de Microbiologia. Viçosa. BR
  • Araújo, Elza Fernandes de; Universidade Federal de Viçosa. Departamento de Microbiologia. Viçosa. BR
  • Queiroz, Marisa Vieira de; Universidade Federal de Viçosa. Departamento de Microbiologia. Viçosa. BR
Braz. j. microbiol ; 48(3): 602-606, July-Sept. 2017. tab, graf
Artigo em Inglês | LILACS | ID: biblio-889128
ABSTRACT
Abstract Expression of pectinolytic genes is regulated by catabolic repression limiting the production of pectin lyase (PL) if the natural inducer, pectin, is missing from the growth medium. Here, we report the isolation of Penicillium griseoroseum mutants resistant to 2-deoxy-d-glucose (DG) that show resistance to catabolite repression and overproduce PL. Three spontaneous and nine UV-induced mutants were obtained. Some mutants produced sectors (segments morphologically different) that were also studied. The mutants were analyzed for pectinases production on pectinase-agar plates and five mutants and two sectors showing larger clearing zones than the wild type were selected for quantitative assay. Although PL production higher than the wild type has been found, phenotype instability was observed for most of the mutants and, after transfers to nonselective medium, the DG resistance was no longer present. Only mutants M03 and M04 were stable maintaining the DG-resistance phenotype. When growing for 120 h in liquid medium containing glucose with or without pectin, both mutants showed higher PL production. In the presence of glucose as sole carbon source, the mutant M03 produced 7.8-fold more PL than the wild type. Due its phenotypic stability and PL overproduction, the mutant M03 presents potential for industrial applications.
Assuntos


Texto completo: DisponíveL Índice: LILACS (Américas) Assunto principal: Penicillium / Polissacarídeo-Liases / Proteínas Fúngicas Idioma: Inglês Revista: Braz. j. microbiol Assunto da revista: Microbiologia Ano de publicação: 2017 Tipo de documento: Artigo País de afiliação: Brasil Instituição/País de afiliação: Universidade Federal de Viçosa/BR

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