Isoform expression in the multiple soluble malate dehydrogenase of Hoplias malabaricus (Erythrinidae, Characiformes)
Braz. j. biol
;
63(1): 7-15, Feb. 2003. ilus, graf
Artigo
em Inglês
| LILACS
| ID: lil-343407
RESUMO
Kinetic properties and thermal stabilities of Hoplias malabaricus liver and skeletal muscle unfractionated malate dehydrogenase (MDH, EC 1.1.1.37) and its isolated isoforms were analyzed to further study the possible sMDH-A* locus duplication evolved from a recent tandem duplication. Both A (A1 and A2) and B isoforms had similar optima pH (7.5-8.0). While Hoplias A isoform could not be characterized as thermostable, B could as thermolabile. A isoforms differed from B isoform in having higher Km values for oxaloacetate. The possibly duplicated A2 isoform showed higher substrate affinity than the A1. Hoplias duplicated A isoforms may influence the direction of carbon flow between glycolisis and gluconeogenesis
Texto completo:
DisponíveL
Índice:
LILACS (Américas)
Assunto principal:
Duplicação Gênica
/
Peixes
/
Isoenzimas
/
Malato Desidrogenase
Limite:
Animais
Idioma:
Inglês
Revista:
Braz. j. biol
Assunto da revista:
Biologia
Ano de publicação:
2003
Tipo de documento:
Artigo
País de afiliação:
Brasil
Instituição/País de afiliação:
Universidade Federal de São Carlos/BR
/
Universidade do Vale do Paraíba/BR
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