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The redox potential interferes with the expression of laminin binding molecules in Bacteroides fragilis
Ferreira, Eliane de Oliveira; Yates, Edwin Alexander; Goldner, Morris; Vommaro, Rossiane Cláudia; Silva Filho, Fernando Costa e; Petrópolis, Débora Barreiros; Domingues, Regina MC Pilotto.
  • Ferreira, Eliane de Oliveira; IMPPG. Departamento de Microbiologia Médica. Laboratório de Biologia de Anaeróbios.
  • Yates, Edwin Alexander; University of Liverpool. School of Biological Sciences. Liverpool. GB
  • Goldner, Morris; Brock University. Departament de Biologie Medicale. Ontario. CA
  • Vommaro, Rossiane Cláudia; Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Rio de Janeiro. BR
  • Silva Filho, Fernando Costa e; Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Rio de Janeiro. BR
  • Petrópolis, Débora Barreiros; Universidade Federal do Rio de Janeiro. Centro de Ciências da Saúde. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Rio de Janeiro. BR
  • Domingues, Regina MC Pilotto; IMPPG. Departamento de Microbiologia Médica. Laboratório de Biologia de Anaeróbios.
Mem. Inst. Oswaldo Cruz ; 103(7): 683-689, Nov. 2008. ilus, tab
Artigo em Inglês | LILACS | ID: lil-498378
ABSTRACT
The Bacteroides fragilis ATCC strain was grown in a synthetic media with contrasting redox potential (Eh) levels [reduced (-60 mV) or oxidised (+100mV)] and their adhesion capacity to extracellular matrix components was evaluated. The strain was capable of adhering to laminin, fibronectin, fibronectin + heparan sulphate and heparan sulphate. A stronger adherence to laminin after growing the strain under oxidising conditions was verified. Electron microscopy using ruthenium red showed a heterogeneous population under this condition. Dot-blotting analyses confirmed stronger laminin recognition by outer membrane proteins of cells cultured at a higher Eh. Using a laminin affinity column, several putative laminin binding proteins obtained from the cultures kept under oxidising (60 kDa, 36 kDa, 25 kDa and 15 kDa) and reducing (60 kDa) conditions could be detected. Our results show that the expression of B. fragilis surface components that recognise laminin are influenced by Eh variations.
Assuntos

Texto completo: DisponíveL Índice: LILACS (Américas) Assunto principal: Bacteroides fragilis / Aderência Bacteriana / Proteínas de Transporte / Laminina Idioma: Inglês Revista: Mem. Inst. Oswaldo Cruz Assunto da revista: Medicina Tropical / Parasitologia Ano de publicação: 2008 Tipo de documento: Artigo País de afiliação: Brasil / Canadá / Reino Unido Instituição/País de afiliação: Brock University/CA / Universidade Federal do Rio de Janeiro/BR / University of Liverpool/GB

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