Producción y purificación parcial de enzimas hidrolíticas de aspergillus ficuum en fermentación sólida sobre residuos agroindustriales / Production and partial purification of aspergillus ficuum hydrolytic enzymes in solid state fermentation of agroindustrial residues

RESUMEN

En el presente trabajo se describe la producción de las enzimas fitasa, celulasa, xilanasa y proteasa con Aspergillus ficuum cepa DSM 932 mediante fermentación en estado sólido (SSF) usando torta de canola y pomaza de cranberry como sustratos. Como medida indirecta de la producción de las enzimas se usó en cada caso la actividad enzimática. la torta de canola resultó ser un mejor sustrato para fitasa, celulasa y xilanasa, en tanto que la pomaza de cranberry resultó ser un sustrato potencial para proteasa. Mediante ultrafiltración escalonada fue posible purificar parcialmente los extractos enzimáticos de fitasa, celulasas y xilanasas, obtenidos a partir de torta de canola. La fitasa resultó tener un tamaño >100 kDa, en tanto que las celulasas y xilanasas presentan actividad en los retenidos de 10, 30 y 50 kDa, lo que indicaría que las isoenzimas de ambos complejos tienen pesos moleculares que oscilan entre 10 y 100 kDa.

ABSTRACT

In this paper, describes the production of the enzymes phytase, cellulase, xylanase and protease by Aspergillus ficuum DSM 932 strain, in solid state fermentation (SSF) using canola cake and cranberry pomace as substrates. The enzyme activity was used in each case as an indirect measure of the enzymes production. Canola meal turned out to be a better substrate for phytase, cellulase and xylanase, while cranberry pomace was found to be a potential substrate for protease. Various ultrafiltration operations were carried out, decreasing the cut off membranes out in order to purify partially extracts of enzymes phytase, cellulase and xylanase, obtained from canola meal. Phytase was found to have a size >100 kDa, whereas cellulase and xylanase activity present in the retained 10, 30 and 50 kDa, suggesting that isozymes of both complexes have molecular weights ranging between 10 and 100 kDa.