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Structure versus anticoagulant and antithrombotic actions of marine sulfated polysaccharides
Pomin, Vitor Hugo; Mourão, Paulo Antônio de Souza.
  • Pomin, Vitor Hugo; Universidade Federal do Rio de Janeiro. Hospital Universitário Clementino Fraga Filho. Instituto de Bioquímica Médica. Programa de Glicobiologia. BR
  • Mourão, Paulo Antônio de Souza; Universidade Federal do Rio de Janeiro. Hospital Universitário Clementino Fraga Filho. Instituto de Bioquímica Médica. Programa de Glicobiologia. BR
Rev. bras. farmacogn ; 22(4): 921-928, jul.-ago. 2012. ilus, tab
Artigo em Inglês | LILACS | ID: lil-640349
ABSTRACT
Marine sulfated polysaccharides (MSP), such as sulfated fucans (SF), sulfated galactans (SG) and glycosaminoglycans (GAG) isolated from either algae or invertebrate animals, are highly anionic polysaccharides capable of interacting with certain cationic proteins, such as (co)-factors of the coagulation cascade during clotting-inhibition processes. These molecular complexes between MSP and coagulation-related proteins might, at first glance, be assumed to be driven mostly by electrostatic interactions. However, a systematic comparison using several novel sulfated polysaccharides composed of repetitive oligosaccharides with clear sulfation patterns has shown that these molecular interactions are regulated essentially by the stereochemistry of the glycans (which depends on a conjunction of anomericity, monosaccharide, conformational preference, and glycosylation and sulfation sites), rather than just a simple consequence of their negative charge density (mainly the number of sulfate groups). Here, we present an overview of the structure-function relationships of MSP, correlating their structures with their potential anticoagulant and antithrombotic actions, since pathologies related to the cardiovascular system are one of the major causes of illness and mortality in the world.


Texto completo: DisponíveL Índice: LILACS (Américas) Idioma: Inglês Revista: Rev. bras. farmacogn Assunto da revista: Farmácia Ano de publicação: 2012 Tipo de documento: Artigo País de afiliação: Brasil Instituição/País de afiliação: Universidade Federal do Rio de Janeiro/BR

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