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The design and enzymatic hydrolysis of activatable cell-penetrating peptide / 药学学报
Acta Pharmaceutica Sinica ; (12): 1048-1051, 2010.
Artigo em Chinês | WPRIM | ID: wpr-353386
ABSTRACT
The paper is aimed to study the enzymatic hydrolysis of the activatable cell-penetrating peptide (ACPP) that was designed and synthesized. The ACPP was composed of three parts, polyanionic sequence peptide, peptide sequence that specifically cleaved by matrix metalloproteinase (MMP) and cell penetrating peptide (CPP). The ACPP was hydrolyzed by type IV collagenase (MMP-2/9) under the condition of 37 degrees C and was monitored by reversed-phase high performance liquid chromatography (RP-HPLC). The efflux of peak was collected and detected by matrix assisted laser desorption ionization orthogonal time of flight mass spectrometry (MALDIO-TOF-MS) to speculate the sequences of the peptide fragments. The results indicated that the ACPP could be cleaved by type IV collagenase at target site as predicted, released CPP. The half life of the cleavage was about 4 h. Meanwhile, the peptide fragments may be cleaved again at other sites by type IV collagenase.
Assuntos
Texto completo: DisponíveL Índice: WPRIM (Pacífico Ocidental) Assunto principal: Fragmentos de Peptídeos / Química / Cromatografia Líquida de Alta Pressão / Sequência de Aminoácidos / Espectrometria de Massas por Ionização e Dessorção a Laser Assistida por Matriz / Metaloproteinase 2 da Matriz / Metaloproteinase 9 da Matriz / Peptídeos Penetradores de Células / Hidrólise Idioma: Chinês Revista: Acta Pharmaceutica Sinica Ano de publicação: 2010 Tipo de documento: Artigo

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