Crystal structure and functional implication of the RUN domain of human NESCA
Protein & Cell
;
(12): 609-617, 2012.
Artigo
em Inglês
| WPRIM
| ID: wpr-757234
ABSTRACT
NESCA, a newly discovered signaling adapter protein in the NGF-pathway, contains a RUN domain at its N-terminus. Here we report the crystal structure of the NESCA RUN domain determined at 2.0-Å resolution. The overall fold of the NESCA RUN domain comprises nine helices, resembling the RUN domain of RPIPx and the RUN1 domain of Rab6IP1. However, compared to the other RUN domains, the RUN domain of NESCA has significantly different surface electrostatic distributions at the putative GTPase-interacting interface. We demonstrate that the RUN domain of NESCA can bind H-Ras, a downstream signaling molecule of TrkA, with high affinity. Moreover, NESCA RUN can directly interact with TrkA. These results provide new insights into how NESCA participates in the NGF-TrkA signaling pathway.
Texto completo:
DisponíveL
Índice:
WPRIM (Pacífico Ocidental)
Assunto principal:
Ligação Proteica
/
Sítios de Ligação
/
Proteínas Recombinantes
/
Dados de Sequência Molecular
/
Transdução de Sinais
/
Modelos Moleculares
/
Expressão Gênica
/
Proteína Oncogênica p21(ras)
/
Química
/
Sequência de Aminoácidos
Tipo de estudo:
Estudo prognóstico
Limite:
Humanos
Idioma:
Inglês
Revista:
Protein & Cell
Ano de publicação:
2012
Tipo de documento:
Artigo
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