IDENTIFICATION OF SURFACE GLYCOPROTEIN MUTATIONS OF SARS-CoV-2 IN ISOLATED STRAINS FROM IRAQ.

ABSTRACT

Background: The global pandemic of coronavirus disease is a societal, economic, and publichealth crisis that is still underway. The spike glycoprotein of SARS-CoV-2 is one of the primary ingredients for virulence, tissue tropism, and host areas. Aim: This study aimed to determine mutations in the S protein of the Iraqi COVID-19 isolates. Full genome sequences of Iraqi strains were obtained from GISAID. Using statistical saturation mutagenesis and other informatics methods, we investigated 20 sequences of SARS-CoV-2 S protein missense mutation isolates in Iraq selected from NCBI. The following mutations were detected for all the strains under study compared to the wild type L452R, A522V, E583D and D614G. The number of mutations in the strains was different depending on the location of the state from which the sample was collected The D614G mutation was found in 19 strains. One strain had three mutations, while the other was a wild form strain. The structure of the mutant protein changes dramatically, as does the energy of the atoms concerning the docking position, affecting the protein’s stability. The mutation sites would improve the S protein’s stability. Molecular docking of RBD-ACE2 is affected differently by residues L452R and A522V. (English) [ FROM AUTHOR] Глобальная пандемия коронавирусной инфекции стала длительной кризисной ситуацией для общества, экономики и здравоохранения, которая продолжается и сейчас. Спайк-гликопротеин вируса SARS-CoV-2 является одним из первичных компонентов вирулентности, тканевого тропизма и объектов носительства. Целью работы было определение мутаций S-белка в изолятах от больных COVID-19 в Ираке. Методы полногеномные последовательности линий вируса в Ираке получали из базы GISAID. Используя статистики сатурационного мутагенеза и другие методики биинформатики, мы изучили 20 последовательностей изолятов SARS-CoV-2 с миссенс-мутацией данного белка, выявленных в Ираке и выбранных из базы данных NCBI. Результаты во всех линиях вируса, при сравнении с диким типом, были выявлены следующие мутации L452R, A522V, E583D and D614G. Число мутаций этих линий было различным, в зависимости от места сбора образцов. Мутация D614G была обнаружена в 19 линиях. Одна из линий имела 3 мутации, тогда как другая относились к дикому типу вируса. Структура мутантного белка существенно изменяется из-за энергетических взаимодействий атомов в зоне стыковки, что влияет на стабильность белка. Выводы стабильность S-белка может изменяться в зависимости от места мутации. Стыковка молекулы RBD-ACE2 нарушается по-разному при заменах аминокислот L452R and A522V (Russian) [ FROM AUTHOR] Copyright of Medical Immunology (1563-0625) is the property of National Electronic-Information Consortium and its content may not be copied or emailed to multiple sites or posted to a listserv without the copyright holder's express written permission. However, users may print, download, or email articles for individual use. This may be abridged. No warranty is given about the accuracy of the copy. Users should refer to the original published version of the material for the full . (Copyright applies to all s.)