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1.
Allosteric Activation of Escherichia coli Glucosamine-6-Phosphate Deaminase (NagB) In Vivo Justified by Intracellular Amino Sugar Metabolite Concentrations.
J Bacteriol
; 198(11): 1610-1620, 2016 06 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27002132
2.
Substrate binding in the allosteric site mimics homotropic cooperativity in the SIS-fold glucosamine-6-phosphate deaminases.
Protein Sci
; 32(6): e4651, 2023 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37145875
3.
Allosteric kinetics of the isoform 1 of human glucosamine-6-phosphate deaminase.
Biochim Biophys Acta
; 1814(12): 1846-53, 2011 Dec.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21807125
4.
Allosteric regulation of glucosamine-6-phosphate deaminase (NagB) and growth of Escherichia coli on glucosamine.
J Bacteriol
; 191(20): 6401-7, 2009 Oct.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19700525
5.
The tertiary origin of the allosteric activation of E. coli glucosamine-6-phosphate deaminase studied by sol-gel nanoencapsulation of its T conformer.
PLoS One
; 9(5): e96536, 2014.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24787711
6.
Why does Escherichia coli grow more slowly on glucosamine than on N-acetylglucosamine? Effects of enzyme levels and allosteric activation of GlcN6P deaminase (NagB) on growth rates.
J Bacteriol
; 187(9): 2974-82, 2005 May.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-15838023
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