Detalles de la búsqueda
1.
Metastability of native proteins and the phenomenon of amyloid formation.
J Am Chem Soc
; 133(36): 14160-3, 2011 Sep 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21650202
2.
Coexpression of human alpha- and circularly permuted beta-globins yields a hemoglobin with normal R state but modified T state properties.
Biochemistry
; 48(23): 5456-65, 2009 Jun 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19397368
3.
Expanding the natural repertoire of protein structure and function.
Curr Pharm Biotechnol
; 3(4): 299-315, 2002 Dec.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12463414
4.
Measurement of amyloid fibril length distributions by inclusion of rotational motion in solution NMR diffusion measurements.
Angew Chem Int Ed Engl
; 47(18): 3385-7, 2008.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18350531
5.
Monodisperse 130 kDa and 260 kDa Recombinant Human Hemoglobin Polymers as Scaffolds for Protein Engineering of Hemoglobin-Based Oxygen Carriers.
J Funct Biomater
; 3(1): 61-78, 2012 Jan 13.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24956516
6.
The morphology of decorated amyloid fibers is controlled by the conformation and position of the displayed protein.
ACS Nano
; 6(2): 1332-46, 2012 Feb 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22276813
7.
A circularly permuted myoglobin possesses a folded structure and ligand binding similar to those of the wild-type protein but with a reduced thermodynamic stability.
Biochemistry
; 41(44): 13318-27, 2002 Nov 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-12403634
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