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1.
Effect of caffeine on the aggregation of amyloid-ß-A 3D RISM study.
J Chem Phys
; 160(12)2024 Mar 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38516974
2.
Aggregation propensities of proteins with varying degrees of disorder.
J Comput Chem
; 44(8): 874-886, 2023 03 30.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36468418
3.
Curvature induced structural changes of the chicken villin headpiece subdomain by single walled carbon nanotubes.
Phys Chem Chem Phys
; 25(38): 26094-26102, 2023 Oct 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37740317
4.
Relaxation dynamics measure the aggregation propensity of amyloid-ß and its mutants.
J Chem Phys
; 158(10): 105101, 2023 Mar 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36922119
5.
Intrinsic viscosity and dielectric relaxation of ring polymers in dilute solutions.
J Chem Phys
; 159(16)2023 Oct 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37870141
6.
Hydration Thermodynamics of the N-Terminal FAD Mutants of Amyloid-ß.
J Chem Inf Model
; 61(1): 298-310, 2021 01 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33440932
7.
Hydration Thermodynamics of Familial Parkinson's Disease-Linked Mutants of α-Synuclein.
J Chem Inf Model
; 61(4): 1850-1858, 2021 04 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33749266
8.
Effect of ligand binding on riboswitch folding: Theory and simulations.
J Chem Phys
; 154(18): 185101, 2021 May 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34241023
9.
Conformations of poly(propylene imine) dendrimers in an ionic liquid at different pH.
Soft Matter
; 16(36): 8400-8411, 2020 Sep 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32808623
10.
Conformational properties of complexes of poly(propylene imine) dendrimers with linear polyelectrolytes in dilute solutions.
J Chem Phys
; 153(19): 194902, 2020 Nov 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33218232
11.
Effect of site-directed point mutations on protein misfolding: A simulation study.
Proteins
; 87(9): 760-773, 2019 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31017329
12.
Orientational relaxation of ring polymers in dilute solutions.
Soft Matter
; 15(29): 5896-5907, 2019 Jul 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31271404
13.
Salt-bridge dynamics in intrinsically disordered proteins: A trade-off between electrostatic interactions and structural flexibility.
Biochim Biophys Acta Proteins Proteom
; 1866(5-6): 624-641, 2018.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29548979
14.
Estimating the mean first passage time of protein misfolding.
Phys Chem Chem Phys
; 20(8): 5692-5698, 2018 Feb 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29410980
15.
Role of local and nonlocal interactions in folding and misfolding of globular proteins.
J Chem Phys
; 146(6): 065102, 2017 Feb 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28201889
16.
Globular-disorder transition in proteins: a compromise between hydrophobic and electrostatic interactions?
Phys Chem Chem Phys
; 18(33): 23207-14, 2016 Aug 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27498593
17.
Does lack of secondary structure imply intrinsic disorder in proteins? A sequence analysis.
Biochim Biophys Acta
; 1844(10): 1827-34, 2014 Oct.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25110178
18.
Designing pH induced fold switch in proteins.
J Chem Phys
; 142(18): 185102, 2015 May 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25978914
19.
Effect of excluded volume on the rheology and transport dynamics of randomly hyperbranched polymers.
J Chem Phys
; 142(17): 174906, 2015 May 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25956119
20.
The role of site-directed point mutations in protein misfolding.
Phys Chem Chem Phys
; 16(27): 13964-73, 2014 Jul 21.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24898496