Detalles de la búsqueda
1.
Dual Functions of a Rubisco Activase in Metabolic Repair and Recruitment to Carboxysomes.
Cell
; 183(2): 457-473.e20, 2020 10 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32979320
2.
GroEL Ring Separation and Exchange in the Chaperonin Reaction.
Cell
; 172(3): 605-617.e11, 2018 01 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29336887
3.
GroEL/ES chaperonin modulates the mechanism and accelerates the rate of TIM-barrel domain folding.
Cell
; 157(4): 922-934, 2014 May 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24813614
4.
Molecular chaperone functions in protein folding and proteostasis.
Annu Rev Biochem
; 82: 323-55, 2013.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23746257
5.
Chaperone Function of Hgh1 in the Biogenesis of Eukaryotic Elongation Factor 2.
Mol Cell
; 74(1): 88-100.e9, 2019 04 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30876804
6.
Mechanism of Enzyme Repair by the AAA+ Chaperone Rubisco Activase.
Mol Cell
; 67(5): 744-756.e6, 2017 Sep 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28803776
7.
Antascomicin B stabilizes FKBP51-Akt1 complexes as a molecular glue.
Bioorg Med Chem Lett
; 104: 129728, 2024 May 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38582133
8.
The chaperone Clusterin in neurodegeneration-friend or foe?
Bioessays
; 44(7): e2100287, 2022 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35521968
9.
Nucleotide Exchange Factors for Hsp70 Molecular Chaperones: GrpE, Hsp110/Grp170, HspBP1/Sil1, and BAG Domain Proteins.
Subcell Biochem
; 101: 1-39, 2023.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36520302
10.
Structural basis for the cooperation of Hsp70 and Hsp110 chaperones in protein folding.
Cell
; 133(6): 1068-79, 2008 Jun 13.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18555782
11.
High-resolution structure and biophysical characterization of the nucleocapsid phosphoprotein dimerization domain from the Covid-19 severe acute respiratory syndrome coronavirus 2.
Biochem Biophys Res Commun
; 538: 54-62, 2021 01 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33039147
12.
Macrocyclic FKBP51 Ligands Define a Transient Binding Mode with Enhanced Selectivity.
Angew Chem Int Ed Engl
; 60(24): 13257-13263, 2021 06 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33843131
13.
The GroEL-GroES Chaperonin Machine: A Nano-Cage for Protein Folding.
Trends Biochem Sci
; 41(1): 62-76, 2016 Jan.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26422689
14.
Selective inhibitors of the FK506-binding protein 51 by induced fit.
Nat Chem Biol
; 11(1): 33-7, 2015 Jan.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25436518
15.
Molecular chaperones in protein folding and proteostasis.
Nature
; 475(7356): 324-32, 2011 Jul 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21776078
16.
Structure and function of the AAA+ protein CbbX, a red-type Rubisco activase.
Nature
; 479(7372): 194-9, 2011 Nov 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22048315
17.
Crystal structure of the proteasomal deubiquitylation module Rpn8-Rpn11.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 111(8): 2984-9, 2014 Feb 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24516147
18.
Coupled chaperone action in folding and assembly of hexadecameric Rubisco.
Nature
; 463(7278): 197-202, 2010 Jan 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20075914
19.
GrpE, Hsp110/Grp170, HspBP1/Sil1 and BAG domain proteins: nucleotide exchange factors for Hsp70 molecular chaperones.
Subcell Biochem
; 78: 1-33, 2015.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25487014
20.
Folding of large multidomain proteins by partial encapsulation in the chaperonin TRiC/CCT.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 109(52): 21208-15, 2012 Dec 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23197838