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1.
Selenomonas sputigena Interactions with Gingival Epithelial Cells That Promote Inflammation.
Infect Immun
; 91(2): e0031922, 2023 02 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36648232
2.
Orientia tsutsugamushi OtDUB Is Expressed and Interacts with Adaptor Protein Complexes during Infection.
Infect Immun
; 90(12): e0046922, 2022 12 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36374099
3.
Functional Characterization of Non-Ankyrin Repeat Domains of Orientia tsutsugamushi Ank Effectors Reveals Their Importance for Molecular Pathogenesis.
Infect Immun
; 90(5): e0062821, 2022 05 19.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35435726
4.
Immunization against Anaplasma phagocytophilum Adhesin Binding Domains Confers Protection against Infection in the Mouse Model.
Infect Immun
; 88(10)2020 09 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32661123
5.
Orientia tsutsugamushi uses two Ank effectors to modulate NF-κB p65 nuclear transport and inhibit NF-κB transcriptional activation.
PLoS Pathog
; 14(5): e1007023, 2018 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29734393
6.
The Obligate Intracellular Bacterium Orientia tsutsugamushi Targets NLRC5 To Modulate the Major Histocompatibility Complex Class I Pathway.
Infect Immun
; 87(3)2019 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30559222
7.
Orientia tsutsugamushi Modulates Endoplasmic Reticulum-Associated Degradation To Benefit Its Growth.
Infect Immun
; 86(1)2018 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29109174
8.
The Prostaglandin E2-EP3 Receptor Axis Regulates Anaplasma phagocytophilum-Mediated NLRC4 Inflammasome Activation.
PLoS Pathog
; 12(8): e1005803, 2016 08.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27482714
9.
Orientia tsutsugamushi Ank9 is a multifunctional effector that utilizes a novel GRIP-like Golgi localization domain for Golgi-to-endoplasmic reticulum trafficking and interacts with host COPB2.
Cell Microbiol
; 19(7)2017 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28103630
10.
Anaplasma marginale Outer Membrane Protein A Is an Adhesin That Recognizes Sialylated and Fucosylated Glycans and Functionally Depends on an Essential Binding Domain.
Infect Immun
; 85(3)2017 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27993973
11.
Intracellular Uropathogenic E. coli Exploits Host Rab35 for Iron Acquisition and Survival within Urinary Bladder Cells.
PLoS Pathog
; 11(8): e1005083, 2015 Aug.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26248231
12.
Essential domains of Anaplasma phagocytophilum invasins utilized to infect mammalian host cells.
PLoS Pathog
; 11(2): e1004669, 2015 Feb.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25658707
13.
Anaplasma phagocytophilum Rab10-dependent parasitism of the trans-Golgi network is critical for completion of the infection cycle.
Cell Microbiol
; 18(2): 260-81, 2016 Feb.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26289115
14.
Chimeric Coupling Proteins Mediate Transfer of Heterologous Type IV Effectors through the Escherichia coli pKM101-Encoded Conjugation Machine.
J Bacteriol
; 198(19): 2701-18, 2016 10 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27432829
15.
The Anaplasma phagocytophilum effector AmpA hijacks host cell SUMOylation.
Cell Microbiol
; 17(4): 504-19, 2015 Apr.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25308709
16.
Orientia tsutsugamushi Strain Ikeda Ankyrin Repeat-Containing Proteins Recruit SCF1 Ubiquitin Ligase Machinery via Poxvirus-Like F-Box Motifs.
J Bacteriol
; 197(19): 3097-109, 2015 Oct.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26170417
17.
Anaplasma phagocytophilum surface protein AipA mediates invasion of mammalian host cells.
Cell Microbiol
; 16(8): 1133-45, 2014 Aug.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24612118
18.
Ceramide-1-phosphate is a regulator of Golgi structure and is co-opted by the obligate intracellular bacterial pathogen Anaplasma phagocytophilum.
mBio
; 15(4): e0029924, 2024 Apr 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-38415594
19.
Anaplasma phagocytophilum Asp14 is an invasin that interacts with mammalian host cells via its C terminus to facilitate infection.
Infect Immun
; 81(1): 65-79, 2013 Jan.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23071137
20.
Anaplasma phagocytophilum outer membrane protein A interacts with sialylated glycoproteins to promote infection of mammalian host cells.
Infect Immun
; 80(11): 3748-60, 2012 Nov.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22907813