Detalles de la búsqueda
1.
Structure-Toxicity Relationship in Intermediate Fibrils from α-Synuclein Condensates.
J Am Chem Soc
; 146(15): 10537-10549, 2024 Apr 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38567991
2.
Characterization of Pairs of Toxic and Nontoxic Misfolded Protein Oligomers Elucidates the Structural Determinants of Oligomer Toxicity in Protein Misfolding Diseases.
Acc Chem Res
; 56(12): 1395-1405, 2023 06 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37071750
3.
Amyloid fibrils act as a reservoir of soluble oligomers, the main culprits in protein deposition diseases.
Bioessays
; 44(11): e2200086, 2022 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36104212
4.
Effects of oligomer toxicity, fibril toxicity and fibril spreading in synucleinopathies.
Cell Mol Life Sci
; 79(3): 174, 2022 Mar 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35244787
5.
Misfolded protein oligomers induce an increase of intracellular Ca2+ causing an escalation of reactive oxidative species.
Cell Mol Life Sci
; 79(9): 500, 2022 Aug 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36030306
6.
The Toxicity of Protein Aggregates: New Insights into the Mechanisms.
Int J Mol Sci
; 24(9)2023 Apr 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37175681
7.
Calcium Dyshomeostasis in Alzheimer's Disease Pathogenesis.
Int J Mol Sci
; 22(9)2021 May 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34066371
8.
Transthyretin Inhibits Primary and Secondary Nucleations of Amyloid-ß Peptide Aggregation and Reduces the Toxicity of Its Oligomers.
Biomacromolecules
; 21(3): 1112-1125, 2020 03 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32011129
9.
A natural product inhibits the initiation of α-synuclein aggregation and suppresses its toxicity.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 114(6): E1009-E1017, 2017 02 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28096355
10.
Partial Failure of Proteostasis Systems Counteracting TDP-43 Aggregates in Neurodegenerative Diseases.
Int J Mol Sci
; 20(15)2019 Jul 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31357627
11.
Quantitative assessment of the degradation of aggregated TDP-43 mediated by the ubiquitin proteasome system and macroautophagy.
FASEB J
; 31(12): 5609-5624, 2017 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28842427
12.
Quantification of the Relative Contributions of Loss-of-function and Gain-of-function Mechanisms in TAR DNA-binding Protein 43 (TDP-43) Proteinopathies.
J Biol Chem
; 291(37): 19437-48, 2016 09 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27445339
13.
Single molecule experiments emphasize GM1 as a key player of the different cytotoxicity of structurally distinct Aß1-42 oligomers.
Biochim Biophys Acta
; 1858(2): 386-92, 2016 Feb.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26656159
14.
Effect of molecular chaperones on aberrant protein oligomers in vitro: super-versus sub-stoichiometric chaperone concentrations.
Biol Chem
; 397(5): 401-15, 2016 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26812789
15.
Nucleophosmin contains amyloidogenic regions that are able to form toxic aggregates under physiological conditions.
FASEB J
; 29(9): 3689-701, 2015 Sep.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25977257
16.
Molecular mechanisms used by chaperones to reduce the toxicity of aberrant protein oligomers.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 109(31): 12479-84, 2012 Jul 31.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22802614
17.
Transthyretin suppresses the toxicity of oligomers formed by misfolded proteins in vitro.
Biochim Biophys Acta
; 1832(12): 2302-14, 2013 Dec.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24075940
18.
Extracellular chaperones prevent Aß42-induced toxicity in rat brains.
Biochim Biophys Acta
; 1832(8): 1217-26, 2013 Aug.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23602994
19.
Membrane lipid composition and its physicochemical properties define cell vulnerability to aberrant protein oligomers.
J Cell Sci
; 125(Pt 10): 2416-27, 2012 May 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22344258
20.
A single-domain antibody detects and neutralises toxic Aß42 oligomers in the Alzheimer's disease CSF.
Alzheimers Res Ther
; 16(1): 13, 2024 01 18.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-38238842