Detalles de la búsqueda
1.
An evolving view of complex II-noncanonical complexes, megacomplexes, respiration, signaling, and beyond.
J Biol Chem
; 299(6): 104761, 2023 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37119852
2.
Complexities of complex II: Sulfide metabolism in vivo.
J Biol Chem
; 298(3): 101661, 2022 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35101450
3.
How an assembly factor enhances covalent FAD attachment to the flavoprotein subunit of complex II.
J Biol Chem
; 298(10): 102472, 2022 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-36089066
4.
The roles of SDHAF2 and dicarboxylate in covalent flavinylation of SDHA, the human complex II flavoprotein.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(38): 23548-23556, 2020 09 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32887801
5.
The unassembled flavoprotein subunits of human and bacterial complex II have impaired catalytic activity and generate only minor amounts of ROS.
J Biol Chem
; 293(20): 7754-7765, 2018 05 18.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29610278
6.
New crystal forms of the integral membrane Escherichia coli quinol:fumarate reductase suggest that ligands control domain movement.
J Struct Biol
; 202(1): 100-104, 2018 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29158068
7.
Structural and biochemical analyses reveal insights into covalent flavinylation of the Escherichia coli Complex II homolog quinol:fumarate reductase.
J Biol Chem
; 292(31): 12921-12933, 2017 08 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28615448
8.
Binding of the Covalent Flavin Assembly Factor to the Flavoprotein Subunit of Complex II.
J Biol Chem
; 291(6): 2904-16, 2016 Feb 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26644464
9.
Redox state of flavin adenine dinucleotide drives substrate binding and product release in Escherichia coli succinate dehydrogenase.
Biochemistry
; 54(4): 1043-52, 2015 Feb 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25569225
10.
Electron-transfer pathways in the heme and quinone-binding domain of complex II (succinate dehydrogenase).
Biochemistry
; 53(10): 1637-46, 2014 Mar 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24559074
11.
Plasticity of the quinone-binding site of the complex II homolog quinol:fumarate reductase.
J Biol Chem
; 288(34): 24293-301, 2013 Aug 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23836905
12.
Defining a direction: electron transfer and catalysis in Escherichia coli complex II enzymes.
Biochim Biophys Acta
; 1827(5): 668-78, 2013 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23396003
13.
A conserved lysine residue controls iron-sulfur cluster redox chemistry in Escherichia coli fumarate reductase.
Biochim Biophys Acta
; 1827(10): 1141-7, 2013 Oct.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23711795
14.
Investigating the thermostability of succinate: quinone oxidoreductase enzymes by direct electrochemistry at SWNTs-modified electrodes and FTIR spectroscopy.
Chemphyschem
; 15(16): 3572-9, 2014 Nov 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25139263
15.
CryoEM structures reveal how the bacterial flagellum rotates and switches direction.
Nat Microbiol
; 9(5): 1271-1281, 2024 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38632342
16.
Disordered-to-ordered transitions in assembly factors allow the complex II catalytic subunit to switch binding partners.
Nat Commun
; 15(1): 473, 2024 Jan 11.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-38212624
17.
Structural basis for malfunction in complex II.
J Biol Chem
; 287(42): 35430-35438, 2012 Oct 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22904323
18.
A structural model for binding of the serine-rich repeat adhesin GspB to host carbohydrate receptors.
PLoS Pathog
; 7(7): e1002112, 2011 Jul.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21765814
19.
CryoEM structure of a post-assembly MS-ring reveals plasticity in stoichiometry and conformation.
PLoS One
; 18(5): e0285343, 2023.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37205674
20.
Perturbation of the quinone-binding site of complex II alters the electronic properties of the proximal [3Fe-4S] iron-sulfur cluster.
J Biol Chem
; 286(14): 12756-65, 2011 Apr 08.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21310949