Detalles de la búsqueda
1.
Protein Misfolding, Amyloid Formation, and Human Disease: A Summary of Progress Over the Last Decade.
Annu Rev Biochem
; 86: 27-68, 2017 06 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28498720
2.
Structure-Toxicity Relationship in Intermediate Fibrils from α-Synuclein Condensates.
J Am Chem Soc
; 146(15): 10537-10549, 2024 Apr 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38567991
3.
Characterization of Pairs of Toxic and Nontoxic Misfolded Protein Oligomers Elucidates the Structural Determinants of Oligomer Toxicity in Protein Misfolding Diseases.
Acc Chem Res
; 56(12): 1395-1405, 2023 06 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37071750
4.
Amyloid fibrils act as a reservoir of soluble oligomers, the main culprits in protein deposition diseases.
Bioessays
; 44(11): e2200086, 2022 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36104212
5.
Studying the trafficking of labeled trodusquemine and its application as nerve marker for light-sheet and expansion microscopy.
FASEB J
; 36(12): e22655, 2022 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36421008
6.
Misfolded protein oligomers induce an increase of intracellular Ca2+ causing an escalation of reactive oxidative species.
Cell Mol Life Sci
; 79(9): 500, 2022 Aug 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36030306
7.
Squalamine and trodusquemine: two natural products for neurodegenerative diseases, from physical chemistry to the clinic.
Nat Prod Rep
; 39(4): 742-753, 2022 04 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34698757
8.
Conversion of the Native N-Terminal Domain of TDP-43 into a Monomeric Alternative Fold with Lower Aggregation Propensity.
Molecules
; 27(13)2022 Jul 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35807552
9.
Distinct responses of human peripheral blood cells to different misfolded protein oligomers.
Immunology
; 164(2): 358-371, 2021 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34043816
10.
Capturing Aß42 aggregation in the cell.
J Biol Chem
; 294(5): 1488-1489, 2019 02 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30710006
11.
Isolation and characterization of soluble human full-length TDP-43 associated with neurodegeneration.
FASEB J
; 33(10): 10780-10793, 2019 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31287959
12.
Transthyretin Inhibits Primary and Secondary Nucleations of Amyloid-ß Peptide Aggregation and Reduces the Toxicity of Its Oligomers.
Biomacromolecules
; 21(3): 1112-1125, 2020 03 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32011129
13.
A natural product inhibits the initiation of α-synuclein aggregation and suppresses its toxicity.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 114(6): E1009-E1017, 2017 02 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28096355
14.
Insight into the Folding and Dimerization Mechanisms of the N-Terminal Domain from Human TDP-43.
Int J Mol Sci
; 21(17)2020 Aug 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32872449
15.
Soluble Prion Peptide 107-120 Protects Neuroblastoma SH-SY5Y Cells against Oligomers Associated with Alzheimer's Disease.
Int J Mol Sci
; 21(19)2020 Oct 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33019683
16.
Rationally Designed Antibodies as Research Tools to Study the Structure-Toxicity Relationship of Amyloid-ß Oligomers.
Int J Mol Sci
; 21(12)2020 Jun 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32630615
17.
Stability of an aggregation-prone partially folded state of human profilin-1 correlates with aggregation propensity.
J Biol Chem
; 293(26): 10303-10313, 2018 06 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29760185
18.
Partial Failure of Proteostasis Systems Counteracting TDP-43 Aggregates in Neurodegenerative Diseases.
Int J Mol Sci
; 20(15)2019 Jul 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31357627
19.
Identification of Novel 1,3,5-Triphenylbenzene Derivative Compounds as Inhibitors of Hen Lysozyme Amyloid Fibril Formation.
Int J Mol Sci
; 20(22)2019 Nov 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31703381
20.
Toxic HypF-N Oligomers Selectively Bind the Plasma Membrane to Impair Cell Adhesion Capability.
Biophys J
; 114(6): 1357-1367, 2018 03 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29590593