Detalles de la búsqueda
1.
Sequence grammar underlying the unfolding and phase separation of globular proteins.
Mol Cell
; 82(17): 3193-3208.e8, 2022 09 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35853451
2.
Deletion of the Plasmodium falciparum exported protein PTP7 leads to Maurer's clefts vesiculation, host cell remodeling defects, and loss of surface presentation of EMP1.
PLoS Pathog
; 18(8): e1009882, 2022 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35930605
3.
Single-Molecule Characterization and Super-Resolution Imaging of Alzheimer's Disease-Relevant Tau Aggregates in Human Samples.
Angew Chem Int Ed Engl
; 63(21): e202317756, 2024 May 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38523073
4.
A biosensor of protein foldedness identifies increased "holdase" activity of chaperones in the nucleus following increased cytosolic protein aggregation.
J Biol Chem
; 298(8): 102158, 2022 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35724963
5.
Widespread remodeling of proteome solubility in response to different protein homeostasis stresses.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(5): 2422-2431, 2020 02 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31964829
6.
Protein aggregation in cell biology: An aggregomics perspective of health and disease.
Semin Cell Dev Biol
; 99: 40-54, 2020 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29753879
7.
A Census of Hsp70-Mediated Proteome Solubility Changes upon Recovery from Heat Stress.
J Proteome Res
; 21(5): 1251-1261, 2022 05 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35388693
8.
Neurodegenerative disease-associated protein aggregates are poor inducers of the heat shock response in neuronal cells.
J Cell Sci
; 133(15)2020 08 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32661089
9.
Arginine in C9ORF72 Dipolypeptides Mediates Promiscuous Proteome Binding and Multiple Modes of Toxicity.
Mol Cell Proteomics
; 19(4): 640-654, 2020 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32086375
10.
N- and C-terminal regions of αB-crystallin and Hsp27 mediate inhibition of amyloid nucleation, fibril binding, and fibril disaggregation.
J Biol Chem
; 295(29): 9838-9854, 2020 07 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32417755
11.
The small heat shock protein Hsp27 binds α-synuclein fibrils, preventing elongation and cytotoxicity.
J Biol Chem
; 293(12): 4486-4497, 2018 03 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29382725
12.
Small Heat-shock Proteins Prevent α-Synuclein Aggregation via Transient Interactions and Their Efficacy Is Affected by the Rate of Aggregation.
J Biol Chem
; 291(43): 22618-22629, 2016 Oct 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27587396
13.
The structured core domain of αB-crystallin can prevent amyloid fibrillation and associated toxicity.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 111(16): E1562-70, 2014 Apr 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24711386
14.
Preventing α-synuclein aggregation: the role of the small heat-shock molecular chaperone proteins.
Biochim Biophys Acta
; 1842(9): 1830-43, 2014 Sep.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24973551
15.
PERCEPT: Replacing binary p-value thresholding with scaling for more nuanced identification of sample differences.
iScience
; 27(6): 109891, 2024 Jun 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38832020
16.
Probing Protein Solubility Patterns with Proteomics for Insight into Network Dynamics.
Methods Mol Biol
; 2428: 261-275, 2022.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35171485
17.
Protein painting reveals pervasive remodeling of conserved proteostasis machinery in response to pharmacological stimuli.
NPJ Syst Biol Appl
; 8(1): 46, 2022 11 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36443335
18.
Hidden information on protein function in censuses of proteome foldedness.
Nat Commun
; 13(1): 1992, 2022 04 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35422070
19.
PINK1 signalling in neurodegenerative disease.
Essays Biochem
; 65(7): 913-923, 2021 12 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34897410
20.
Nascent mutant Huntingtin exon 1 chains do not stall on ribosomes during translation but aggregates do recruit machinery involved in ribosome quality control and RNA.
PLoS One
; 15(7): e0233583, 2020.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32735619