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1.
Elastic deformations of the rotary double motor of single F(o)F(1)-ATP synthases detected in real time by Förster resonance energy transfer.
Biochim Biophys Acta
; 1817(10): 1722-31, 2012 Oct.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22503832
2.
36 degrees step size of proton-driven c-ring rotation in FoF1-ATP synthase.
EMBO J
; 28(18): 2689-96, 2009 Sep 16.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19644443
3.
Crystal structure of the archaeal A1Ao ATP synthase subunit B from Methanosarcina mazei Gö1: Implications of nucleotide-binding differences in the major A1Ao subunits A and B.
J Mol Biol
; 358(3): 725-40, 2006 May 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-16563431
4.
Regulatory conformational changes of the ε subunit in single FRET-labeled FoF1-ATP synthase.
Proc SPIE Int Soc Opt Eng
; 8948: 89481J, 2014 Feb 28.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25076824
5.
Three-color Förster resonance energy transfer within single F0F1-ATP synthases: monitoring elastic deformations of the rotary double motor in real time.
J Biomed Opt
; 17(1): 011004, 2012 Jan.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22352638
6.
The proton-translocating a subunit of F0F1-ATP synthase is allocated asymmetrically to the peripheral stalk.
J Biol Chem
; 283(48): 33602-10, 2008 Nov 28.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18786919
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