Detalles de la búsqueda
1.
Chaperome screening leads to identification of Grp94/Gp96 and FKBP4/52 as modulators of the α-synuclein-elicited immune response.
FASEB J
; 30(2): 564-77, 2016 Feb.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26443817
2.
Heterogeneity and dynamics in the assembly of the heat shock protein 90 chaperone complexes.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 108(44): 17939-44, 2011 Nov 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22011577
3.
Large Rotation of the N-terminal Domain of Hsp90 Is Important for Interaction with Some but Not All Client Proteins.
J Mol Biol
; 429(9): 1406-1423, 2017 05 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28363677
4.
Isoform-Specific Phosphorylation in Human Hsp90ß Affects Interaction with Clients and the Cochaperone Cdc37.
J Mol Biol
; 429(5): 732-752, 2017 03 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28109840
5.
Hsp70 forms antiparallel dimers stabilized by post-translational modifications to position clients for transfer to Hsp90.
Cell Rep
; 11(5): 759-69, 2015 May 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25921532
6.
c-Abl Mediated Tyrosine Phosphorylation of Aha1 Activates Its Co-chaperone Function in Cancer Cells.
Cell Rep
; 12(6): 1006-18, 2015 Aug 11.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26235616
7.
Hsp90 inhibits α-synuclein aggregation by interacting with soluble oligomers.
J Mol Biol
; 425(22): 4614-28, 2013 Nov 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23948507
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