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1.
Posttranslational biosynthesis of the protein-derived cofactor tryptophan tryptophylquinone.
Annu Rev Biochem
; 82: 531-50, 2013.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23746262
2.
The hemerythrin-like diiron protein from Mycobacterium kansasii is a nitric oxide peroxidase.
J Biol Chem
; 298(3): 101696, 2022 03.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35150744
3.
Structural Determinants of the Specific Activities of an L-Amino Acid Oxidase from Pseudoalteromonas luteoviolacea CPMOR-1 with Broad Substrate Specificity.
Molecules
; 27(15)2022 Jul 24.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35897902
4.
Roles of active-site residues in catalysis, substrate binding, cooperativity, and the reaction mechanism of the quinoprotein glycine oxidase.
J Biol Chem
; 295(19): 6472-6481, 2020 05 08.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32234764
5.
Diversity of structures and functions of oxo-bridged non-heme diiron proteins.
Arch Biochem Biophys
; 705: 108917, 2021 07 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-33991497
6.
Crystal structure of a hemerythrin-like protein from Mycobacterium kansasii and homology model of the orthologous Rv2633c protein of M. tuberculosis.
Biochem J
; 477(2): 567-581, 2020 01 31.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31913442
7.
Kinetic and structural evidence that Asp-678 plays multiple roles in catalysis by the quinoprotein glycine oxidase.
J Biol Chem
; 294(46): 17463-17470, 2019 11 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31615898
8.
The Redox Properties of a Cysteine Tryptophylquinone-Dependent Glycine Oxidase Are Distinct from Those of Tryptophylquinone-Dependent Dehydrogenases.
Biochemistry
; 58(17): 2243-2249, 2019 04 30.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30945853
9.
Structural and Spectroscopic Characterization of a Product Schiff Base Intermediate in the Reaction of the Quinoprotein Glycine Oxidase, GoxA.
Biochemistry
; 58(6): 706-713, 2019 02 12.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30605596
10.
The Rv2633c protein of Mycobacterium tuberculosis is a non-heme di-iron catalase with a possible role in defenses against oxidative stress.
J Biol Chem
; 293(5): 1590-1595, 2018 02 02.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29242190
11.
Metabolomics reveals critical adrenergic regulatory checkpoints in glycolysis and pentose-phosphate pathways in embryonic heart.
J Biol Chem
; 293(18): 6925-6941, 2018 05 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29540484
12.
Characterization of PlGoxB, a flavoprotein required for cysteine tryptophylquinone biosynthesis in glycine oxidase from Pseudoalteromonas luteoviolacea.
Arch Biochem Biophys
; 674: 108110, 2019 10 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31541619
13.
Protein-Derived Cofactors Revisited: Empowering Amino Acid Residues with New Functions.
Biochemistry
; 57(22): 3115-3125, 2018 06 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29498828
14.
Structure and Enzymatic Properties of an Unusual Cysteine Tryptophylquinone-Dependent Glycine Oxidase from Pseudoalteromonas luteoviolacea.
Biochemistry
; 57(7): 1155-1165, 2018 02 20.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29381339
15.
Diversity of structures, catalytic mechanisms and processes of cofactor biosynthesis of tryptophylquinone-bearing enzymes.
Arch Biochem Biophys
; 654: 40-46, 2018 09 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30026025
16.
Ascorbate protects the diheme enzyme, MauG, against self-inflicted oxidative damage by an unusual antioxidant mechanism.
Biochem J
; 474(15): 2563-2572, 2017 07 17.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28634178
17.
Roles of multiple-proton transfer pathways and proton-coupled electron transfer in the reactivity of the bis-FeIV state of MauG.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 112(35): 10896-901, 2015 Sep 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26283395
18.
Roles of Copper and a Conserved Aspartic Acid in the Autocatalytic Hydroxylation of a Specific Tryptophan Residue during Cysteine Tryptophylquinone Biogenesis.
Biochemistry
; 56(7): 997-1004, 2017 02 21.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28140566
19.
Roles of Conserved Residues of the Glycine Oxidase GoxA in Controlling Activity, Cooperativity, Subunit Composition, and Cysteine Tryptophylquinone Biosynthesis.
J Biol Chem
; 291(44): 23199-23207, 2016 10 28.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27637328
20.
Converting the bis-FeIV state of the diheme enzyme MauG to Compound I decreases the reorganization energy for electron transfer.
Biochem J
; 473(1): 67-72, 2016 Jan 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26494530