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1.
Biophysical Techniques in Structural Biology.
Annu Rev Biochem
; 88: 25-33, 2019 06 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30986087
2.
Protein Misfolding, Amyloid Formation, and Human Disease: A Summary of Progress Over the Last Decade.
Annu Rev Biochem
; 86: 27-68, 2017 06 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28498720
3.
Widespread Proteome Remodeling and Aggregation in Aging C. elegans.
Cell
; 161(4): 919-32, 2015 May 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25957690
4.
Dynamics and timekeeping in biological systems.
Annu Rev Biochem
; 83: 159-64, 2014.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24606145
5.
Widespread Proteome Remodeling and Aggregation in Aging C. elegans.
Cell
; 168(5): 944, 2017 02 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28235202
6.
Direct observation of the interconversion of normal and toxic forms of α-synuclein.
Cell
; 149(5): 1048-59, 2012 May 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22632969
7.
The amyloid state and its association with protein misfolding diseases.
Nat Rev Mol Cell Biol
; 15(6): 384-96, 2014 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24854788
8.
Formation of amyloid loops in brain tissues is controlled by the flexibility of protofibril chains.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(21): e2216234120, 2023 05 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37186840
9.
Structure-Toxicity Relationship in Intermediate Fibrils from α-Synuclein Condensates.
J Am Chem Soc
; 146(15): 10537-10549, 2024 Apr 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38567991
10.
The S/T-Rich Motif in the DNAJB6 Chaperone Delays Polyglutamine Aggregation and the Onset of Disease in a Mouse Model.
Mol Cell
; 62(2): 272-283, 2016 Apr 21.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27151442
11.
The binding of the small heat-shock protein αB-crystallin to fibrils of α-synuclein is driven by entropic forces.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 118(38)2021 09 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34518228
12.
Nature and Regulation of Protein Folding on the Ribosome.
Trends Biochem Sci
; 44(11): 914-926, 2019 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31301980
13.
Kinetic diversity of amyloid oligomers.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(22): 12087-12094, 2020 06 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32414930
14.
Proteome-wide observation of the phenomenon of life on the edge of solubility.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(2): 1015-1020, 2020 01 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31892536
15.
Thermodynamic and kinetic design principles for amyloid-aggregation inhibitors.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(39): 24251-24257, 2020 09 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32929030
16.
Rational design of a conformation-specific antibody for the quantification of Aß oligomers.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(24): 13509-13518, 2020 06 16.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32493749
17.
Biophysical studies of protein misfolding and aggregation in in vivo models of Alzheimer's and Parkinson's diseases.
Q Rev Biophys
; 49: e22, 2020 06 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32493529
18.
N-Terminal Acetylation of α-Synuclein Slows down Its Aggregation Process and Alters the Morphology of the Resulting Aggregates.
Biochemistry
; 61(17): 1743-1756, 2022 09 06.
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| MEDLINE | ID: mdl-35944093
19.
Human pregnancy zone protein stabilizes misfolded proteins including preeclampsia- and Alzheimer's-associated amyloid beta peptide.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 116(13): 6101-6110, 2019 03 26.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30850528
20.
The Pathological G51D Mutation in Alpha-Synuclein Oligomers Confers Distinct Structural Attributes and Cellular Toxicity.
Molecules
; 27(4)2022 Feb 15.
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| MEDLINE | ID: mdl-35209093