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1.
Converting the bis-FeIV state of the diheme enzyme MauG to Compound I decreases the reorganization energy for electron transfer.
Biochem J
; 473(1): 67-72, 2016 Jan 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26494530
2.
Characterization of the free energy dependence of an interprotein electron transfer reaction by variation of pH and site-directed mutagenesis.
Biochim Biophys Acta
; 1847(10): 1181-6, 2015 Oct.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26087387
3.
Use of the amicyanin signal sequence for efficient periplasmic expression in E. coli of a human antibody light chain variable domain.
Protein Expr Purif
; 108: 9-12, 2015 Apr.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25573388
4.
The sole tryptophan of amicyanin enhances its thermal stability but does not influence the electronic properties of the type 1 copper site.
Arch Biochem Biophys
; 550-551: 20-7, 2014 May 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24704124
5.
Mechanisms for control of biological electron transfer reactions.
Bioorg Chem
; 57: 213-221, 2014 Dec.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25085775
6.
In Silico Approaches to Identify Mutagenesis Targets to Probe and Alter Protein-Cofactor and Protein-Protein Functional Relationships.
Methods Mol Biol
; 1498: 181-190, 2017.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27709576
7.
Analytical Methods for Assessing the Effects of Site-Directed Mutagenesis on Protein-Cofactor and Protein-Protein Functional Relationships.
Methods Mol Biol
; 1498: 421-438, 2017.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27709593
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