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1.
Extracellular chaperones and proteostasis.
Annu Rev Biochem
; 82: 295-322, 2013.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23350744
2.
DNAJB chaperones suppress destabilised protein aggregation via a region distinct from that used to inhibit amyloidogenesis.
J Cell Sci
; 134(7)2021 04 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-33674449
3.
Single-molecule fluorescence-based approach reveals novel mechanistic insights into human small heat shock protein chaperone function.
J Biol Chem
; 296: 100161, 2021.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-33288678
4.
Exploiting flow cytometry for the unbiased quantification of protein inclusions in Caenorhabditis elegans.
J Neurochem
; 161(3): 281-292, 2022 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35170035
5.
Neurodegenerative disease-associated protein aggregates are poor inducers of the heat shock response in neuronal cells.
J Cell Sci
; 133(15)2020 08 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32661089
6.
N- and C-terminal regions of αB-crystallin and Hsp27 mediate inhibition of amyloid nucleation, fibril binding, and fibril disaggregation.
J Biol Chem
; 295(29): 9838-9854, 2020 07 17.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32417755
7.
The small heat shock protein Hsp27 binds α-synuclein fibrils, preventing elongation and cytotoxicity.
J Biol Chem
; 293(12): 4486-4497, 2018 03 23.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29382725
8.
Proteostasis and the Regulation of Intra- and Extracellular Protein Aggregation by ATP-Independent Molecular Chaperones: Lens α-Crystallins and Milk Caseins.
Acc Chem Res
; 51(3): 745-752, 2018 03 20.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29442498
9.
Assessment of metal concentrations in the SOD1G93A mouse model of amyotrophic lateral sclerosis and its potential role in muscular denervation, with particular focus on muscle tissue.
Mol Cell Neurosci
; 88: 319-329, 2018 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29524628
10.
Small Heat-shock Proteins Prevent α-Synuclein Aggregation via Transient Interactions and Their Efficacy Is Affected by the Rate of Aggregation.
J Biol Chem
; 291(43): 22618-22629, 2016 Oct 21.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27587396
11.
Monitoring Early-Stage Protein Aggregation by an Aggregation-Induced Emission Fluorogen.
Anal Chem
; 89(17): 9322-9329, 2017 09 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28795815
12.
Evaluating the Effect of Phosphorylation on the Structure and Dynamics of Hsp27 Dimers by Means of Ion Mobility Mass Spectrometry.
Anal Chem
; 89(24): 13275-13282, 2017 12 19.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29135234
13.
The structured core domain of αB-crystallin can prevent amyloid fibrillation and associated toxicity.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 111(16): E1562-70, 2014 Apr 22.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24711386
14.
AR-12 Inhibits Multiple Chaperones Concomitant With Stimulating Autophagosome Formation Collectively Preventing Virus Replication.
J Cell Physiol
; 231(10): 2286-302, 2016 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27187154
15.
Walking the tightrope: proteostasis and neurodegenerative disease.
J Neurochem
; 137(4): 489-505, 2016 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26872075
16.
Effect of molecular chaperones on aberrant protein oligomers in vitro: super-versus sub-stoichiometric chaperone concentrations.
Biol Chem
; 397(5): 401-15, 2016 May.
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| MEDLINE | ID: mdl-26812789
17.
Formation and Dissociation of Sperm Bundles in Monotremes.
Biol Reprod
; 95(4): 91, 2016 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27557648
18.
Small heat-shock proteins: important players in regulating cellular proteostasis.
Cell Mol Life Sci
; 72(3): 429-451, 2015 Feb.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25352169
19.
Preventing α-synuclein aggregation: the role of the small heat-shock molecular chaperone proteins.
Biochim Biophys Acta
; 1842(9): 1830-43, 2014 Sep.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24973551
20.
Structural and functional aspects of hetero-oligomers formed by the small heat shock proteins αB-crystallin and HSP27.
J Biol Chem
; 288(19): 13602-9, 2013 May 10.
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| MEDLINE | ID: mdl-23532854