Detalles de la búsqueda
1.
Hyperthermophilic l-asparaginase bypasses monomeric intermediates during folding to retain cooperativity and avoid amyloid assembly.
Arch Biochem Biophys
; 622: 36-46, 2017 05 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28461187
2.
Domains of Pyrococcus furiosus L-asparaginase fold sequentially and assemble through strong intersubunit associative forces.
Extremophiles
; 19(3): 681-91, 2015 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25862541
3.
In-silico and biophysical investigation of biomolecular interaction between naringin and nsP2 of the chikungunya virus.
Int J Biol Macromol
; 160: 1061-1066, 2020 Oct 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32464207
4.
Application of a protein domain as chaperone for enhancing biological activity and stability of other proteins.
J Biotechnol
; 310: 68-79, 2020 Feb 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32014561
5.
Heterologous expression of an engineered protein domain acts as chaperone and enhances thermotolerance of Escherichia coli.
Int J Biol Macromol
; 107(Pt B): 2086-2093, 2018 Feb.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29042276
6.
N-terminal domain of Pyrococcus furiosus l-asparaginase functions as a non-specific, stable, molecular chaperone.
FEBS J
; 280(11): 2688-99, 2013 Jun.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23551356
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