Detalles de la búsqueda
1.
VLITL is a major cross-ß-sheet signal for fibrinogen Aα-chain frameshift variants.
Blood
; 130(25): 2799-2807, 2017 12 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29089309
2.
Hsp90 directly interacts, in vitro, with amyloid structures and modulates their assembly and disassembly.
Biochim Biophys Acta
; 1860(11 Pt A): 2598-2609, 2016 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27495389
3.
Hsp90 oligomerization process: How can p23 drive the chaperone machineries?
Biochim Biophys Acta
; 1854(10 Pt A): 1412-24, 2015 Oct.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26151834
4.
Hsp90 Oligomers Interacting with the Aha1 Cochaperone: An Outlook for the Hsp90 Chaperone Machineries.
Anal Chem
; 87(14): 7043-51, 2015 Jul 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26076190
5.
Optimized protocol for protein macrocomplexes stabilization using the EDC, 1-ethyl-3-(3-(dimethylamino)propyl)carbodiimide, zero-length cross-linker.
Anal Chem
; 86(21): 10524-30, 2014 Nov 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25268573
6.
The 90-kDa heat shock protein Hsp90 protects tubulin against thermal denaturation.
J Biol Chem
; 285(13): 9525-9534, 2010 Mar 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20110359
7.
Biochemical and biophysical characterization of the Mg2+-induced 90-kDa heat shock protein oligomers.
J Biol Chem
; 285(20): 15100-15110, 2010 May 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20228408
8.
Apo-Hsp90 coexists in two open conformational states in solution.
Biol Cell
; 100(7): 413-25, 2008 Jul.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18215117
9.
Emerging fields in chaperone proteins: A French workshop.
Biochimie
; 151: 159-165, 2018 Aug.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29890204
10.
Zinc binding to RNA recognition motif of TDP-43 induces the formation of amyloid-like aggregates.
Sci Rep
; 7(1): 6812, 2017 07 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28754988
11.
EB1 regulates microtubule dynamics and tubulin sheet closure in vitro.
Nat Cell Biol
; 10(4): 415-21, 2008 Apr.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18364701
12.
Hydrodynamic properties and quaternary structure of the 90 kDa heat-shock protein: effects of divalent cations.
Biochemistry
; 41(39): 11770-8, 2002 Oct 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12269819
13.
Binding of ATP to heat shock protein 90: evidence for an ATP-binding site in the C-terminal domain.
J Biol Chem
; 277(14): 12208-14, 2002 Apr 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-11805114
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