Detalles de la búsqueda
1.
Bacterial Chaperone Domain Insertions Convert Human FKBP12 into an Excellent Protein-Folding Catalyst-A Structural and Functional Analysis.
Molecules
; 29(7)2024 Mar 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38611720
2.
Structure-Based Insights into the Dynamics and Function of Two-Domain SlpA from Escherichia coli.
Biochemistry
; 56(50): 6533-6543, 2017 Dec 19.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29155566
3.
Dynamics of Aromatic Side Chains in the Active Site of FKBP12.
Biochemistry
; 56(1): 334-343, 2017 Jan 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27936610
4.
The prolyl isomerase SlyD is a highly efficient enzyme but decelerates the conformational folding of a client protein.
J Am Chem Soc
; 135(11): 4372-9, 2013 Mar 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23445547
5.
Structural and energetic basis of infection by the filamentous bacteriophage IKe.
Mol Microbiol
; 84(6): 1124-38, 2012 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22591114
6.
Prolyl isomerases show low sequence specificity toward the residue following the proline.
Biochemistry
; 50(21): 4796-803, 2011 May 31.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21510665
7.
Generation of a highly active folding enzyme by combining a parvulin-type prolyl isomerase from SurA with an unrelated chaperone domain.
J Mol Biol
; 425(22): 4089-98, 2013 Nov 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23871892
8.
Combination of the human prolyl isomerase FKBP12 with unrelated chaperone domains leads to chimeric folding enzymes with high activity.
J Mol Biol
; 420(4-5): 335-49, 2012 Jul 20.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22542528
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