Detalles de la búsqueda
1.
Polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase (GalNAc-T) isozyme surface charge governs charge substrate preferences to modulate mucin type O-glycosylation.
Glycobiology
; 33(10): 817-836, 2023 10 30.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37555669
2.
Molecular basis for fibroblast growth factor 23 O-glycosylation by GalNAc-T3.
Nat Chem Biol
; 16(3): 351-360, 2020 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31932717
3.
The structure of the colorectal cancer-associated enzyme GalNAc-T12 reveals how nonconserved residues dictate its function.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 116(41): 20404-20410, 2019 10 08.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31548401
4.
Differential splicing of the lectin domain of an O-glycosyltransferase modulates both peptide and glycopeptide preferences.
J Biol Chem
; 295(35): 12525-12536, 2020 08 28.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32669364
5.
ISOGlyP: de novo prediction of isoform-specific mucin-type O-glycosylation.
Glycobiology
; 31(3): 168-172, 2021 04 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32681163
6.
Human red and green cone opsins are O-glycosylated at an N-terminal Ser/Thr-rich domain conserved in vertebrates.
J Biol Chem
; 294(20): 8123-8133, 2019 05 17.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30948514
7.
Ser and Thr acceptor preferences of the GalNAc-Ts vary among isoenzymes to modulate mucin-type O-glycosylation.
Glycobiology
; 30(11): 910-922, 2020 10 21.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32304323
8.
Evidence for GALNT12 as a moderate penetrance gene for colorectal cancer.
Hum Mutat
; 39(8): 1092-1101, 2018 08.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29749045
9.
Tn and STn are members of a family of carbohydrate tumor antigens that possess carbohydrate-carbohydrate interactions.
Glycobiology
; 28(7): 437-442, 2018 07 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29618060
10.
Revisiting the human polypeptide GalNAc-T1 and T13 paralogs.
Glycobiology
; 27(2): 140-153, 2017 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27913570
11.
Interactions of mucins with the Tn or Sialyl Tn cancer antigens including MUC1 are due to GalNAc-GalNAc interactions.
Glycobiology
; 26(12): 1338-1350, 2016 12.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27282157
12.
Mucin-type O-glycosylation is controlled by short- and long-range glycopeptide substrate recognition that varies among members of the polypeptide GalNAc transferase family.
Glycobiology
; 26(4): 360-76, 2016 Apr.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26610890
13.
Single molecule study of heterotypic interactions between mucins possessing the Tn cancer antigen.
Glycobiology
; 25(5): 524-34, 2015 May.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25527429
14.
Probing polypeptide GalNAc-transferase isoform substrate specificities by in vitro analysis.
Glycobiology
; 25(1): 55-65, 2015 Jan.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25155433
15.
The lectin domain of the polypeptide GalNAc transferase family of glycosyltransferases (ppGalNAc Ts) acts as a switch directing glycopeptide substrate glycosylation in an N- or C-terminal direction, further controlling mucin type O-glycosylation.
J Biol Chem
; 288(27): 19900-14, 2013 Jul 05.
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| MEDLINE | ID: mdl-23689369
16.
A Toxoplasma gondii O-glycosyltransferase that modulates bradyzoite cyst wall rigidity is distinct from host homologues.
Nat Commun
; 15(1): 3792, 2024 May 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-38710711
17.
Emerging paradigms for the initiation of mucin-type protein O-glycosylation by the polypeptide GalNAc transferase family of glycosyltransferases.
J Biol Chem
; 286(16): 14493-507, 2011 Apr 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21349845
18.
Control of mucin-type O-glycosylation: a classification of the polypeptide GalNAc-transferase gene family.
Glycobiology
; 22(6): 736-56, 2012 Jun.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22183981
19.
UDP-N-acetyl-α-D-galactosamine:polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferases: completion of the family tree.
Glycobiology
; 22(6): 768-77, 2012 Jun.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22186971
20.
Enhanced self-association of mucins possessing the T and Tn carbohydrate cancer antigens at the single-molecule level.
Biomacromolecules
; 13(5): 1400-9, 2012 May 14.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22428527