Detalles de la búsqueda
1.
ER chaperones use a protein folding and quality control glyco-code.
Mol Cell
; 83(24): 4524-4537.e5, 2023 Dec 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38052210
2.
There are more Hsp90 chaperone mechanisms in heaven and earth, dear reader, than are dreamt of in your philosophy.
Mol Cell
; 82(8): 1403-1404, 2022 04 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35452610
3.
An interdomain energetic tug-of-war creates the allosterically active state in Hsp70 molecular chaperones.
Cell
; 151(6): 1296-307, 2012 Dec 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23217711
4.
New insights into the structure and function of the complex between the Escherichia coli Hsp70, DnaK, and its nucleotide-exchange factor, GrpE.
J Biol Chem
; 300(1): 105574, 2024 Jan.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-38110031
5.
Secretion of functional α1-antitrypsin is cell type dependent: Implications for intramuscular delivery for gene therapy.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 119(31): e2206103119, 2022 08 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35901208
6.
Division of Labor: ER-Resident BiP Co-Chaperones Match Substrates to Fates Based on Specific Binding Sequences.
Mol Cell
; 63(5): 721-3, 2016 09 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27588598
7.
Selective promiscuity in the binding of E. coli Hsp70 to an unfolded protein.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 118(41)2021 10 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34625496
8.
How the Protein Data Bank changed biology: An introduction to the JBC Reviews thematic series, part 1.
J Biol Chem
; 296: 100608, 2021.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33785358
9.
How the Protein Data Bank changed biology: An introduction to the JBC Reviews thematic series, part 2.
J Biol Chem
; 296: 100748, 2021.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33957128
10.
Physics-based modeling provides predictive understanding of selectively promiscuous substrate binding by Hsp70 chaperones.
PLoS Comput Biol
; 17(11): e1009567, 2021 11.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-34735438
11.
Allosteric landscapes of eukaryotic cytoplasmic Hsp70s are shaped by evolutionary tuning of key interfaces.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 115(47): 11970-11975, 2018 11 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30397123
12.
Recent advances in the structural and mechanistic aspects of Hsp70 molecular chaperones.
J Biol Chem
; 294(6): 2085-2097, 2019 02 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30455352
13.
Proper secretion of the serpin antithrombin relies strictly on thiol-dependent quality control.
J Biol Chem
; 294(50): 18992-19011, 2019 12 13.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31662433
14.
You got to know when to hold (or unfold) 'em .
Mol Cell
; 48(1): 3-4, 2012 Oct 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23062952
15.
Hsp70 molecular chaperones: multifunctional allosteric holding and unfolding machines.
Biochem J
; 476(11): 1653-1677, 2019 06 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31201219
16.
Ligand-promoted protein folding by biased kinetic partitioning.
Nat Chem Biol
; 13(4): 369-371, 2017 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28218913
17.
How one bad protein spoils the barrel: structural details of ß2-microglobulin amyloidogenicity.
Mol Cell
; 41(2): 129-31, 2011 Jan 21.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21255721
18.
Cellular folding pathway of a metastable serpin.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 113(23): 6484-9, 2016 Jun 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27222580
19.
The Hsp70 interdomain linker is a dynamic switch that enables allosteric communication between two structured domains.
J Biol Chem
; 292(36): 14765-14774, 2017 09 08.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28754691
20.
Key features of an Hsp70 chaperone allosteric landscape revealed by ion-mobility native mass spectrometry and double electron-electron resonance.
J Biol Chem
; 292(21): 8773-8785, 2017 05 26.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28428246