Detalles de la búsqueda
1.
H2Av facilitates H3S10 phosphorylation but is not required for heat shock-induced chromatin decondensation or transcriptional elongation.
Development
; 144(18): 3232-3240, 2017 09 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28807902
2.
Genome-wide analysis of regulation of gene expression and H3K9me2 distribution by JIL-1 kinase mediated histone H3S10 phosphorylation in Drosophila.
Nucleic Acids Res
; 42(9): 5456-67, 2014 May.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24598257
3.
Histone H3S10 phosphorylation by the JIL-1 kinase in pericentric heterochromatin and on the fourth chromosome creates a composite H3S10phK9me2 epigenetic mark.
Chromosoma
; 123(3): 273-80, 2014 Jun.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24429699
4.
Domain requirements of the JIL-1 tandem kinase for histone H3 serine 10 phosphorylation and chromatin remodeling in vivo.
J Biol Chem
; 288(27): 19441-9, 2013 Jul 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23723094
5.
The chromodomain-containing NH(2)-terminus of Chromator interacts with histone H1 and is required for correct targeting to chromatin.
Chromosoma
; 121(2): 209-20, 2012 Apr.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22203189
6.
The epigenetic H3S10 phosphorylation mark is required for counteracting heterochromatic spreading and gene silencing in Drosophila melanogaster.
J Cell Sci
; 124(Pt 24): 4309-17, 2011 Dec 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22247192
7.
Do nuclear envelope and intranuclear proteins reorganize during mitosis to form an elastic, hydrogel-like spindle matrix?
Chromosome Res
; 19(3): 345-65, 2011 Apr.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21274615
8.
Chromator is required for proper microtubule spindle formation and mitosis in Drosophila.
Dev Biol
; 334(1): 253-63, 2009 Oct 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19632217
9.
Polytene chromosome squash methods for studying transcription and epigenetic chromatin modification in Drosophila using antibodies.
Methods
; 48(4): 387-97, 2009 Aug.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19272452
10.
Asator, a tau-tubulin kinase homolog in Drosophila localizes to the mitotic spindle.
Dev Dyn
; 238(12): 3248-56, 2009 Dec.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19890914
11.
JASPer controls interphase histone H3S10 phosphorylation by chromosomal kinase JIL-1 in Drosophila.
Nat Commun
; 10(1): 5343, 2019 11 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31767855
12.
Reduced levels of Su(var)3-9 but not Su(var)2-5 (HP1) counteract the effects on chromatin structure and viability in loss-of-function mutants of the JIL-1 histone H3S10 kinase.
Genetics
; 177(1): 79-87, 2007 Sep.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17660558
13.
Loss-of-function alleles of the JIL-1 histone H3S10 kinase enhance position-effect variegation at pericentric sites in Drosophila heterochromatin.
Genetics
; 176(2): 1355-8, 2007 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17435241
14.
Evidence for a role of spindle matrix formation in cell cycle progression by antibody perturbation.
PLoS One
; 13(11): e0208022, 2018.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30485354
15.
Loss-of-function alleles of the JIL-1 kinase are strong suppressors of position effect variegation of the wm4 allele in Drosophila.
Genetics
; 173(4): 2403-6, 2006 Aug.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-16702418
16.
Megator, an essential coiled-coil protein that localizes to the putative spindle matrix during mitosis in Drosophila.
Mol Biol Cell
; 15(11): 4854-65, 2004 Nov.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-15356261
17.
Digitor/dASCIZ Has Multiple Roles in Drosophila Development.
PLoS One
; 11(11): e0166829, 2016.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27861562
18.
Genetic and phenotypic analysis of alleles of the Drosophila chromosomal JIL-1 kinase reveals a functional requirement at multiple developmental stages.
Genetics
; 165(3): 1341-54, 2003 Nov.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-14668387
19.
The Drosophila pleiohomeotic mutation enhances the Polycomblike and Polycomb mutant phenotypes during embryogenesis and in the adult.
Int J Dev Biol
; 47(6): 389-95, 2003 Sep.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-14584776
20.
The spindle matrix protein, Chromator, is a novel tubulin binding protein that can interact with both microtubules and free tubulin.
PLoS One
; 9(7): e103855, 2014.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25072297