Detalles de la búsqueda
1.
Structure-function relationships in 3alpha-hydroxysteroid dehydrogenases: a comparison of the rat and human isoforms.
J Steroid Biochem Mol Biol
; 85(2-5): 247-55, 2003 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12943710
2.
Steroid-binding site residues dictate optimal substrate positioning in rat 3alpha-hydroxysteroid dehydrogenase (3alpha-HSD or AKR1C9).
Chem Biol Interact
; 143-144: 393-400, 2003 Feb 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12604226
3.
The aldo-keto reductase superfamily homepage.
Chem Biol Interact
; 143-144: 621-31, 2003 Feb 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12604248
4.
Biochemical basis of glucokinase activation and the regulation by glucokinase regulatory protein in naturally occurring mutations.
J Biol Chem
; 281(52): 40201-7, 2006 Dec 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17082186
5.
Glucose-induced conformational changes in glucokinase mediate allosteric regulation: transient kinetic analysis.
Biochemistry
; 45(24): 7553-62, 2006 Jun 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-16768451
6.
Dissection of the physiological interconversion of 5alpha-DHT and 3alpha-diol by rat 3alpha-HSD via transient kinetics shows that the chemical step is rate-determining: effect of mutating cofactor and substrate-binding pocket residues on catalysis.
Biochemistry
; 43(38): 12028-37, 2004 Sep 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-15379543
7.
Alanine scanning mutagenesis of the testosterone binding site of rat 3 alpha-hydroxysteroid dehydrogenase demonstrates contact residues influence the rate-determining step.
Biochemistry
; 43(19): 5832-41, 2004 May 18.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-15134457
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