Detalles de la búsqueda
1.
A residue-specific shift in stability and amyloidogenicity of antibody variable domains.
J Biol Chem
; 289(39): 26829-26846, 2014 Sep 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25096580
2.
Domain Interactions Determine the Amyloidogenicity of Antibody Light Chain Mutants.
J Mol Biol
; 432(23): 6187-6199, 2020 11 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33058870
3.
Cysteine oxidation triggers amyloid fibril formation of the tumor suppressor p16INK4A.
Redox Biol
; 28: 101316, 2020 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31539802
4.
The Antibody Light-Chain Linker Regulates Domain Orientation and Amyloidogenicity.
J Mol Biol
; 430(24): 4925-4940, 2018 12 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30414962
5.
Physical basis of amyloid fibril polymorphism.
Nat Commun
; 9(1): 699, 2018 02 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29453354
6.
MAK33 antibody light chain amyloid fibrils are similar to oligomeric precursors.
PLoS One
; 12(7): e0181799, 2017.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28746363
7.
Epigallocatechin-3-gallate preferentially induces aggregation of amyloidogenic immunoglobulin light chains.
Sci Rep
; 7: 41515, 2017 01 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28128355
8.
A Stable Mutant Predisposes Antibody Domains to Amyloid Formation through Specific Non-Native Interactions.
J Mol Biol
; 428(6): 1315-1332, 2016 Mar 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26827727
9.
The Antibody Light-Chain Linker Is Important for Domain Stability and Amyloid Formation.
J Mol Biol
; 427(22): 3572-3586, 2015 Nov 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26408269
10.
Solid- and solution-state nuclear magnetic resonance spectroscopic studies on antibody light chain amyloid formation and interactions with epigallocatechin gallate.
Amyloid
; 24(sup1): 10, 2017 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28019720
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