Detalles de la búsqueda
1.
UV-DDB stimulates the activity of SMUG1 during base excision repair of 5-hydroxymethyl-2'-deoxyuridine moieties.
Nucleic Acids Res
; 51(10): 4881-4898, 2023 06 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36971122
2.
Cooperative interaction between AAG and UV-DDB in the removal of modified bases.
Nucleic Acids Res
; 50(22): 12856-12871, 2022 12 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36511855
3.
Proteomic Analysis of Nuclear Hepatitis B Virus Relaxed Circular DNA-Associated Proteins Identifies UV-Damaged DNA Binding Protein as a Host Factor Involved in Covalently Closed Circular DNA Formation.
J Virol
; 96(2): e0136021, 2022 01 26.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-34705558
4.
Single molecule analysis indicates stimulation of MUTYH by UV-DDB through enzyme turnover.
Nucleic Acids Res
; 49(14): 8177-8188, 2021 08 20.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-34232996
5.
AP-endonuclease 1 sculpts DNA through an anchoring tyrosine residue on the DNA intercalating loop.
Nucleic Acids Res
; 48(13): 7345-7355, 2020 07 27.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32542366
6.
Structure and dynamics study of translation initiation factor 1 from Staphylococcus aureus suggests its RNA binding mode.
Biochim Biophys Acta Proteins Proteom
; 1865(1): 65-75, 2017 Jan.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27784646
7.
Substrate Specificity of SAMHD1 Triphosphohydrolase Activity Is Controlled by Deoxyribonucleoside Triphosphates and Phosphorylation at Thr592.
Biochemistry
; 55(39): 5635-5646, 2016 Oct 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27588835
8.
Alba from Thermoplasma volcanium belongs to α-NAT's: An insight into the structural aspects of Tv Alba and its acetylation by Tv Ard1.
Arch Biochem Biophys
; 590: 90-100, 2016 Jan 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26657068
9.
Structure of Thermoplasma volcanium Ard1 belongs to N-acetyltransferase family member suggesting multiple ligand binding modes with acetyl coenzyme A and coenzyme A.
Biochim Biophys Acta
; 1844(10): 1790-7, 2014 Oct.
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| MEDLINE | ID: mdl-25062911
10.
Tetraspan TM4SF5-dependent direct activation of FAK and metastatic potential of hepatocarcinoma cells.
J Cell Sci
; 125(Pt 24): 5960-73, 2012 Dec 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23077174
11.
Expanding molecular roles of UV-DDB: Shining light on genome stability and cancer.
DNA Repair (Amst)
; 94: 102860, 2020 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32739133
12.
Single molecule analysis reveals monomeric XPA bends DNA and undergoes episodic linear diffusion during damage search.
Nat Commun
; 11(1): 1356, 2020 03 13.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32170071
13.
Damage sensor role of UV-DDB during base excision repair.
Nat Struct Mol Biol
; 26(8): 695-703, 2019 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31332353
14.
Backbone 1H, 15N, and 13C resonance assignments and secondary-structure of the conserved hypothetical protein HP0892 of Helicobacter pylori.
Mol Cells
; 25(1): 138-41, 2008 Feb 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18319626
15.
Crystal structure of toxin HP0892 from Helicobacter pylori with two Zn(II) at 1.8 Å resolution.
Protein Sci
; 23(6): 819-32, 2014 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24677509
16.
Solution structure of conserved hypothetical protein HP0892 from Helicobacter pylori.
Proteins
; 70(2): 599-602, 2008 Feb 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17957768
17.
1H, 13C and 15N chemical shift assignments of Ninjurin1 Extracellular N-terminal Domain.
Biomol NMR Assign
; 7(2): 159-62, 2013 Oct.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22696136
18.
Solution structure of conserved hypothetical protein HP0894 from Helicobacter pylori.
Proteins
; 61(4): 1114-6, 2005 Dec 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-16231332
19.
Crystal structure of hypothetical protein HP0062 (O24902_HELPY) from Helicobacter pylori at 1.65 A resolution.
J Biochem
; 146(4): 535-40, 2009 Oct.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19564156
20.
NMR solution structure of HP0827 (O25501_HELPY) from Helicobacter pylori: model of the possible RNA-binding site.
J Biochem
; 146(5): 667-74, 2009 Nov.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19605462
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