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1.
The oxygenating constituent of 3,6-diketocamphane monooxygenase from the CAM plasmid of Pseudomonas putida: the first crystal structure of a type II Baeyer-Villiger monooxygenase.
Acta Crystallogr D Biol Crystallogr
; 71(Pt 11): 2344-53, 2015 Nov.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26527149
2.
Functional assembly of camphor converting two-component Baeyer-Villiger monooxygenases with a flavin reductase from E. coli.
Appl Microbiol Biotechnol
; 98(9): 3975-86, 2014 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24190498
3.
Discovery, application and protein engineering of Baeyer-Villiger monooxygenases for organic synthesis.
Org Biomol Chem
; 10(31): 6249-65, 2012 Aug 21.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22733152
4.
Completing the series of BVMOs involved in camphor metabolism of Pseudomonas putida NCIMB 10007 by identification of the two missing genes, their functional expression in E. coli, and biochemical characterization.
Appl Microbiol Biotechnol
; 96(2): 419-29, 2012 Oct.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22286514
5.
The oxygenating constituent of 3,6-diketocamphane monooxygenase from the CAM plasmid of Pseudomonas putida: the first crystal structure of a type II Baeyer-Villiger monooxygenase. Corrigendum.
Acta Crystallogr D Struct Biol
; 74(Pt 4): 379, 2018 04 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29652264
6.
Recombinant expression and purification of the 2,5-diketocamphane 1,2-monooxygenase from the camphor metabolizing Pseudomonas putida strain NCIMB 10007.
AMB Express
; 1(1): 13, 2011 Jun 23.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21906366
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