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1.
Novel dextranase catalyzing cycloisomaltooligosaccharide formation and identification of catalytic amino acids and their functions using chemical rescue approach.
J Biol Chem
; 287(24): 19927-35, 2012 Jun 08.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22461618
2.
Deletion analysis of regions at the C-terminal part of cycloisomaltooligosaccharide glucanotransferase from Bacillus circulans T-3040.
Biochim Biophys Acta
; 1814(3): 428-34, 2011 Mar.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21193067
3.
Crystallization and preliminary crystallographic analysis of dextranase from Streptococcus mutans.
Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun
; 67(Pt 12): 1542-4, 2011 Dec 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22139161
4.
Enzymatic synthesis of dimaltosyl-beta-cyclodextrin via a transglycosylation reaction using TreX, a Sulfolobus solfataricus P2 debranching enzyme.
Biochem Biophys Res Commun
; 366(1): 98-103, 2008 Feb 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18060856
5.
Mutagenesis of Ala290, which modulates substrate subsite affinity at the catalytic interface of dimeric ThMA.
Biochim Biophys Acta
; 1751(2): 170-7, 2005 Aug 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-15975859
6.
Enzymatic Process for High-Yield Turanose Production and Its Potential Property as an Adipogenesis Regulator.
J Agric Food Chem
; 64(23): 4758-64, 2016 Jun 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27253611
7.
A novel mechanism for the promotion of quercetin glycoside absorption by megalo α-1,6-glucosaccharide in the rat small intestine.
Food Chem
; 136(2): 293-6, 2013 Jan 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23122060
8.
The delay in the development of experimental colitis from isomaltosyloligosaccharides in rats is dependent on the degree of polymerization.
PLoS One
; 7(11): e50658, 2012.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23209802
9.
TreX from Sulfolobus solfataricus ATCC 35092 displays isoamylase and 4-alpha-glucanotransferase activities.
Biosci Biotechnol Biochem
; 71(5): 1348-52, 2007 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17485831
10.
Modulation of substrate preference of thermus maltogenic amylase by mutation of the residues at the interface of a dimer.
Biosci Biotechnol Biochem
; 71(6): 1564-7, 2007 Jun.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-17587692
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