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1.
Class-specific interactions between Sis1 J-domain protein and Hsp70 chaperone potentiate disaggregation of misfolded proteins.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 118(49)2021 12 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34873058
2.
Differential contributions of the proteasome, autophagy, and chaperones to the clearance of arsenite-induced protein aggregates in yeast.
J Biol Chem
; 298(12): 102680, 2022 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36356902
3.
Hsp70 displaces small heat shock proteins from aggregates to initiate protein refolding.
EMBO J
; 36(6): 783-796, 2017 03 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28219929
4.
Selective Hsp70-Dependent Docking of Hsp104 to Protein Aggregates Protects the Cell from the Toxicity of the Disaggregase.
J Mol Biol
; 431(11): 2180-2196, 2019 05 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31026451
5.
Adenosine diphosphate restricts the protein remodeling activity of the Hsp104 chaperone to Hsp70 assisted disaggregation.
Elife
; 52016 05 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27223323
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