Detalles de la búsqueda
1.
The domains of yeast eIF4G, eIF4E and the cap fine-tune eIF4A activities through an intricate network of stimulatory and inhibitory effects.
Nucleic Acids Res
; 50(11): 6497-6510, 2022 06 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35689631
2.
Determination of rate constants for conformational changes of RNA helicases by single-molecule FRET TIRF microscopy.
Methods
; 204: 428-441, 2022 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35304246
3.
What makes a type IIA topoisomerase a gyrase or a Topo IV?
Nucleic Acids Res
; 49(11): 6027-6042, 2021 06 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33905522
4.
The Thermus thermophilus DEAD-box protein Hera is a general RNA binding protein and plays a key role in tRNA metabolism.
RNA
; 26(11): 1557-1574, 2020 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32669294
5.
Functional interactions between gyrase subunits are optimized in a species-specific manner.
J Biol Chem
; 295(8): 2299-2312, 2020 02 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31953321
6.
Regulation of RNA helicase activity: principles and examples.
Biol Chem
; 402(5): 529-559, 2021 04 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33583161
7.
Conjugates of Ciprofloxacin and Amphiphilic Block Copoly(2-alkyl-2-oxazolines)s Overcome Efflux Pumps and Are Active against CIP-Resistant Bacteria.
Mol Pharm
; 18(9): 3532-3543, 2021 09 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-34323492
8.
Allosteric modulation of the GTPase activity of a bacterial LRRK2 homolog by conformation-specific Nanobodies.
Biochem J
; 477(7): 1203-1218, 2020 04 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32167135
9.
Single-stranded regions modulate conformational dynamics and ATPase activity of eIF4A to optimize 5'-UTR unwinding.
Nucleic Acids Res
; 47(10): 5260-5275, 2019 06 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30997503
10.
Towards Conformation-Sensitive Inhibition of Gyrase: Implications of Mechanistic Insight for the Identification and Improvement of Inhibitors.
Molecules
; 26(5)2021 Feb 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33669078
11.
Gyrase containing a single C-terminal domain catalyzes negative supercoiling of DNA by decreasing the linking number in steps of two.
Nucleic Acids Res
; 46(13): 6773-6784, 2018 07 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29893908
12.
Allosteric regulation of helicase core activities of the DEAD-box helicase YxiN by RNA binding to its RNA recognition motif.
Nucleic Acids Res
; 45(4): 1994-2006, 2017 02 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28115633
13.
DNA gyrase with a single catalytic tyrosine can catalyze DNA supercoiling by a nicking-closing mechanism.
Nucleic Acids Res
; 44(21): 10354-10366, 2016 Dec 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27557712
14.
Why Two? On the Role of (A-)Symmetry in Negative Supercoiling of DNA by Gyrase.
Int J Mol Sci
; 19(5)2018 May 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29772727
15.
eIF4B stimulates eIF4A ATPase and unwinding activities by direct interaction through its 7-repeats region.
RNA Biol
; 14(1): 113-123, 2017 01 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27858515
16.
Highlight: RNA helicases - structure, function, mechanism and regulation.
Biol Chem
; 402(5): 527-528, 2021 03 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33752270
17.
Protein cofactor competition regulates the action of a multifunctional RNA helicase in different pathways.
RNA Biol
; 13(3): 320-30, 2016.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26821976
18.
DEAD-box RNA helicase domains exhibit a continuum between complete functional independence and high thermodynamic coupling in nucleotide and RNA duplex recognition.
Nucleic Acids Res
; 42(16): 10644-54, 2014.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25123660
19.
Reverse gyrase--recent advances and current mechanistic understanding of positive DNA supercoiling.
Nucleic Acids Res
; 42(13): 8200-13, 2014 Jul.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25013168
20.
eIF4B, eIF4G and RNA regulate eIF4A activity in translation initiation by modulating the eIF4A conformational cycle.
Nucleic Acids Res
; 42(12): 7911-22, 2014 Jul.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24848014