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1.
Structure of the lipoprotein lipase-GPIHBP1 complex that mediates plasma triglyceride hydrolysis.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 116(5): 1723-1732, 2019 01 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30559189
2.
Expression and one-step purification of active LPL contemplated by biophysical considerations.
J Lipid Res
; 62: 100149, 2021.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34780727
3.
On the mechanism of angiopoietin-like protein 8 for control of lipoprotein lipase activity.
J Lipid Res
; 60(4): 783-793, 2019 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30686789
4.
Evolution and Medical Significance of LU Domain-Containing Proteins.
Int J Mol Sci
; 20(11)2019 Jun 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31195646
5.
ANGPTL4 inactivates lipoprotein lipase by catalyzing the irreversible unfolding of LPL's hydrolase domain.
J Lipid Res
; 61(9): 1253, 2020 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32327484
6.
GPIHBP1 and ANGPTL4 Utilize Protein Disorder to Orchestrate Order in Plasma Triglyceride Metabolism and Regulate Compartmentalization of LPL Activity.
Front Cell Dev Biol
; 9: 702508, 2021.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34336854
7.
Dynamic Na+/H+ exchanger 1 (NHE1) - calmodulin complexes of varying stoichiometry and structure regulate Ca2+-dependent NHE1 activation.
Elife
; 102021 03 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33655882
8.
The angiopoietin-like protein ANGPTL4 catalyzes unfolding of the hydrolase domain in lipoprotein lipase and the endothelial membrane protein GPIHBP1 counteracts this unfolding.
Elife
; 52016 12 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27929370
9.
The acidic domain of the endothelial membrane protein GPIHBP1 stabilizes lipoprotein lipase activity by preventing unfolding of its catalytic domain.
Elife
; 5: e12095, 2016 Jan 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26725083
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