Detalles de la búsqueda
1.
Uncovering the Role of Key Active-Site Side Chains in Catalysis: An Extended Brønsted Relationship for Substrate Deprotonation Catalyzed by Wild-Type and Variants of Triosephosphate Isomerase.
J Am Chem Soc
; 141(40): 16139-16150, 2019 10 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31508957
2.
Role of Ligand-Driven Conformational Changes in Enzyme Catalysis: Modeling the Reactivity of the Catalytic Cage of Triosephosphate Isomerase.
J Am Chem Soc
; 140(11): 3854-3857, 2018 03 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29516737
3.
Enzyme Architecture: Modeling the Operation of a Hydrophobic Clamp in Catalysis by Triosephosphate Isomerase.
J Am Chem Soc
; 139(30): 10514-10525, 2017 08 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28683550
4.
Amyloid-ß Peptide Interactions with Amphiphilic Surfactants: Electrostatic and Hydrophobic Effects.
ACS Chem Neurosci
; 9(7): 1680-1692, 2018 07 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29683649
5.
Characterization of Mn(II) ion binding to the amyloid-ß peptide in Alzheimer's disease.
J Trace Elem Med Biol
; 38: 183-193, 2016 Dec.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27085215
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