Detalles de la búsqueda
1.
Intramolecular quality control: HIV-1 envelope gp160 signal-peptide cleavage as a functional folding checkpoint.
Cell Rep
; 36(9): 109646, 2021 08 31.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34469718
2.
Optimization of human immunodeficiency virus type 1 envelope glycoproteins with V1/V2 deleted, using virus evolution.
J Virol
; 83(1): 368-83, 2009 Jan.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18922866
3.
Structure and topology around the cleavage site regulate post-translational cleavage of the HIV-1 gp160 signal peptide.
Elife
; 62017 07 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28753126
4.
Folding of HIV-1 envelope glycoprotein involves extensive isomerization of disulfide bonds and conformation-dependent leader peptide cleavage.
FASEB J
; 17(9): 1058-67, 2003 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12773488
5.
Evolution rescues folding of human immunodeficiency virus-1 envelope glycoprotein GP120 lacking a conserved disulfide bond.
Mol Biol Cell
; 19(11): 4707-16, 2008 Nov.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18753405
6.
Only five of 10 strictly conserved disulfide bonds are essential for folding and eight for function of the HIV-1 envelope glycoprotein.
Mol Biol Cell
; 19(10): 4298-309, 2008 Oct.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18653472
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