Detalles de la búsqueda
1.
Cleavage efficiency of the intramembrane protease γ-secretase is reduced by the palmitoylation of a substrate's transmembrane domain.
FASEB J
; 38(2): e23442, 2024 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38275103
2.
Different transmembrane domains determine the specificity and efficiency of the cleavage activity of the γ-secretase subunit presenilin.
J Biol Chem
; 299(5): 104626, 2023 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36944398
3.
Interaction of Substrates with γ-Secretase at the Level of Individual Transmembrane Helices-A Methodological Approach.
Int J Mol Sci
; 24(18)2023 Sep 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37762696
4.
Site-Specific Fragmentation of Green Fluorescent Protein Induced by Blue Light.
Biochemistry
; 60(32): 2457-2462, 2021 08 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34314163
5.
Determining the Stoichiometry of Small Protein Oligomers Using Steady-State Fluorescence Anisotropy.
Biophys J
; 119(1): 99-114, 2020 07 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32553128
6.
Modulating Hinge Flexibility in the APP Transmembrane Domain Alters γ-Secretase Cleavage.
Biophys J
; 116(11): 2103-2120, 2019 06 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31130234
7.
Conformationally Flexible Sites within the Transmembrane Helices of Amyloid Precursor Protein and Notch1 Receptor.
Biochemistry
; 58(28): 3065-3068, 2019 07 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31264841
8.
Glycine Perturbs Local and Global Conformational Flexibility of a Transmembrane Helix.
Biochemistry
; 57(8): 1326-1337, 2018 02 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29389107
9.
Signal peptide peptidase functions in ERAD to cleave the unfolded protein response regulator XBP1u.
EMBO J
; 33(21): 2492-506, 2014 Nov 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25239945
10.
Substrate processing in intramembrane proteolysis by γ-secretase - the role of protein dynamics.
Biol Chem
; 398(4): 441-453, 2017 04 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27845877
11.
Entrapment of Water at the Transmembrane Helix-Helix Interface of Quiescin Sulfhydryl Oxidase 2.
Biochemistry
; 55(9): 1287-90, 2016 Mar 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26894260
12.
Role of GxxxG Motifs in Transmembrane Domain Interactions.
Biochemistry
; 54(33): 5125-35, 2015 Aug 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26244771
13.
Homodimerization Protects the Amyloid Precursor Protein C99 Fragment from Cleavage by γ-Secretase.
Biochemistry
; 54(40): 6149-52, 2015 Oct 13.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26403946
14.
Side-chain to main-chain hydrogen bonding controls the intrinsic backbone dynamics of the amyloid precursor protein transmembrane helix.
Biophys J
; 106(6): 1318-26, 2014 Mar 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24655507
15.
Self-interaction of transmembrane helices representing pre-clusters from the human single-span membrane proteins.
Bioinformatics
; 29(13): 1623-30, 2013 Jul 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23640719
16.
The backbone dynamics of the amyloid precursor protein transmembrane helix provides a rationale for the sequential cleavage mechanism of γ-secretase.
J Am Chem Soc
; 135(4): 1317-29, 2013 Jan 30.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23265086
17.
The cleavage domain of the amyloid precursor protein transmembrane helix does not exhibit above-average backbone dynamics.
Chembiochem
; 14(15): 1943-8, 2013 Oct 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24115334
18.
Amyloid beta 42 peptide (Abeta42)-lowering compounds directly bind to Abeta and interfere with amyloid precursor protein (APP) transmembrane dimerization.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 107(33): 14597-602, 2010 Aug 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20679249
19.
Permissive Conformations of a Transmembrane Helix Allow Intramembrane Proteolysis by γ-Secretase.
J Mol Biol
; 435(18): 168218, 2023 09 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37536392
20.
Cooperation of N- and C-terminal substrate transmembrane domain segments in intramembrane proteolysis by γ-secretase.
Commun Biol
; 6(1): 177, 2023 02 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-36792683