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1.
Metal Ions Play an Essential Catalytic Role in the Mechanism of Ketol-Acid Reductoisomerase.
Chemistry
; 22(22): 7427-36, 2016 05 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27136273
2.
Ca(II) Binding Regulates and Dominates the Reactivity of a Transition-Metal-Ion-Dependent Diesterase from Mycobacterium tuberculosis.
Chemistry
; 22(3): 999-1009, 2016 Jan 18.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26662456
3.
AIM-1: An Antibiotic-Degrading Metallohydrolase That Displays Mechanistic Flexibility.
Chemistry
; 22(49): 17704-17714, 2016 Dec 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27778387
4.
Inhibition of the dapE-Encoded N-Succinyl-L,L-diaminopimelic Acid Desuccinylase from Neisseria meningitidis by L-Captopril.
Biochemistry
; 54(31): 4834-44, 2015 Aug 11.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26186504
5.
Use of magnetic circular dichroism to study dinuclear metallohydrolases and the corresponding biomimetics.
Eur Biophys J
; 44(6): 393-415, 2015 Sep.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26129727
6.
Promiscuity comes at a price: catalytic versatility vs efficiency in different metal ion derivatives of the potential bioremediator GpdQ.
Biochim Biophys Acta
; 1834(1): 425-32, 2013 Jan.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22366468
7.
Synthesis, magnetic properties, and phosphoesterase activity of dinuclear cobalt(II) complexes.
Inorg Chem
; 52(4): 2029-43, 2013 Feb 18.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23374019
8.
Electronic and geometric structures of the organophosphate-degrading enzyme from Agrobacterium radiobacter (OpdA).
J Biol Inorg Chem
; 16(5): 777-87, 2011 Jun.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21487938
9.
Electronic structure analysis of the dinuclear metal center in the bioremediator glycerophosphodiesterase (GpdQ) from Enterobacter aerogenes.
Inorg Chem
; 49(6): 2727-34, 2010 Mar 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20163105
10.
Cobalt(II) "Scorpionate" complexes as electronic ground state models for cobalt-substituted zinc enzymes: Structure investigation by magnetic circular dichroism.
J Inorg Biochem
; 203: 110876, 2020 02.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31756558
11.
Structure and mechanism of potent bifunctional ß-lactam- and homoserine lactone-degrading enzymes from marine microorganisms.
Sci Rep
; 10(1): 12882, 2020 07 30.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32732933
12.
Structural flexibility enhances the reactivity of the bioremediator glycerophosphodiesterase by fine-tuning its mechanism of hydrolysis.
J Am Chem Soc
; 131(33): 11900-8, 2009 Aug 26.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19653693
13.
Magnetic circular dichroism study of a dicobalt(II) complex with mixed 5- and 6-coordination: a spectroscopic model for dicobalt(II) hydrolases.
Inorg Chem
; 48(18): 8822-9, 2009 Sep 21.
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| MEDLINE | ID: mdl-19691327
14.
Characterization of a novel cytochrome cGJ as the electron acceptor of XoxF-MDH in the thermoacidophilic methanotroph Methylacidiphilum fumariolicum SolV.
Biochim Biophys Acta Proteins Proteom
; 1867(6): 595-603, 2019 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30954577
15.
Substrate-promoted formation of a catalytically competent binuclear center and regulation of reactivity in a glycerophosphodiesterase from Enterobacter aerogenes.
J Am Chem Soc
; 130(43): 14129-38, 2008 Oct 29.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18831553
16.
Magnetic circular dichroism study of a dicobalt(II) methionine aminopeptidase/fumagillin complex and dicobalt II-II and II-III model complexes.
Inorg Chem
; 47(22): 10499-508, 2008 Nov 17.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18921993
17.
Reaction mechanism of the metallohydrolase CpsB from Streptococcus pneumoniae, a promising target for novel antimicrobial agents.
Dalton Trans
; 46(39): 13194-13201, 2017 Oct 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28573276
18.
Characterization of a highly efficient antibiotic-degrading metallo-ß-lactamase obtained from an uncultured member of a permafrost community.
Metallomics
; 9(8): 1157-1168, 2017 08 16.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28749495
19.
Immobilization of the enzyme GpdQ on magnetite nanoparticles for organophosphate pesticide bioremediation.
J Inorg Biochem
; 131: 1-7, 2014 Feb.
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| MEDLINE | ID: mdl-24239906
20.
Dicobalt II-II, II-III, and III-III complexes as spectroscopic models for dicobalt enzyme active sites.
Inorg Chem
; 47(12): 5079-92, 2008 Jun 16.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18494467