Detalles de la búsqueda
1.
Architectural digest: Thermodynamic stability and domain structure of a consensus monomeric globin.
Biophys J
; 122(15): 3117-3132, 2023 08 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37353934
2.
Replacement of the Distal Histidine Reveals a Noncanonical Heme Binding Site in a 2-on-2 Hemoglobin.
Biochemistry
; 57(40): 5785-5796, 2018 10 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30213188
3.
Histidine-Lysine Axial Ligand Switching in a Hemoglobin: A Role for Heme Propionates.
Biochemistry
; 57(5): 631-644, 2018 02 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29271191
4.
Dynamics of Lysine as a Heme Axial Ligand: NMR Analysis of the Chlamydomonas reinhardtii Hemoglobin THB1.
Biochemistry
; 56(4): 551-569, 2017 01 31.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28032976
5.
Hemoglobin: Some (Dis)Assembly Required.
Biophys J
; 118(6): 1235-1237, 2020 03 24.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32070479
6.
Helix-Capping Histidines: Diversity of N-H···N Hydrogen Bond Strength Revealed by (2h)JNN Scalar Couplings.
Biochemistry
; 54(46): 6896-908, 2015 Nov 24.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26523621
7.
Direct NMR detection of bifurcated hydrogen bonding in the α-helix N-caps of ankyrin repeat proteins.
J Am Chem Soc
; 137(3): 1008-11, 2015 Jan 28.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25578373
8.
Characterization of THB1, a Chlamydomonas reinhardtii truncated hemoglobin: linkage to nitrogen metabolism and identification of lysine as the distal heme ligand.
Biochemistry
; 53(28): 4573-89, 2014 Jul 22.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-24964018
9.
Volumetric properties underlying ligand binding in a monomeric hemoglobin: a high-pressure NMR study.
Biochim Biophys Acta
; 1834(9): 1910-22, 2013 Sep.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23619242
10.
The 2/2 hemoglobin from the cyanobacterium Synechococcus sp. PCC 7002 with covalently attached heme: comparison of X-ray and NMR structures.
Proteins
; 82(3): 528-34, 2014 Mar.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23999883
11.
Facile heme vinyl posttranslational modification in a hemoglobin.
Biochemistry
; 52(20): 3478-88, 2013 May 21.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23607716
12.
Influence of heme post-translational modification and distal ligation on the backbone dynamics of a monomeric hemoglobin.
Biochemistry
; 51(29): 5733-47, 2012 Jul 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22775272
13.
Electron self-exchange and self-amplified posttranslational modification in the hemoglobins from Synechocystis sp. PCC 6803 and Synechococcus sp. PCC 7002.
J Biol Inorg Chem
; 17(4): 599-609, 2012 Apr.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22349976
14.
3-Fluorotyrosine as a complementary probe of hemoglobin structure and dynamics: a (19)F-NMR study of Synechococcus sp. PCC 7002 GlbN.
Chem Biodivers
; 9(9): 1703-17, 2012 Sep.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22976963
15.
Structural properties of 2/2 hemoglobins: the group III protein from Helicobacter hepaticus.
IUBMB Life
; 63(3): 197-205, 2011 Mar.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21445851
16.
Chemical reactivity of Synechococcus sp. PCC 7002 and Synechocystis sp. PCC 6803 hemoglobins: covalent heme attachment and bishistidine coordination.
J Biol Inorg Chem
; 16(4): 539-52, 2011 Apr.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21240532
17.
Distal lysine (de)coordination in the algal hemoglobin THB1: A combined computer simulation and experimental study.
J Inorg Biochem
; 220: 111455, 2021 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-33882423
18.
Control of distal lysine coordination in a monomeric hemoglobin: A role for heme peripheral interactions.
J Inorg Biochem
; 219: 111437, 2021 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-33892380
19.
Functional and structural characterization of the 2/2 hemoglobin from Synechococcus sp. PCC 7002.
Biochemistry
; 49(33): 7000-11, 2010 Aug 24.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20669934
20.
Replacement of the heme axial lysine as a test of conformational adaptability in the truncated hemoglobin THB1.
J Inorg Biochem
; 201: 110824, 2019 12.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31514090