Detalles de la búsqueda
1.
Toxic Misfolded Transthyretin Oligomers with Different Molecular Conformations Formed through Distinct Oligomerization Pathways.
Biochemistry
; 61(21): 2358-2365, 2022 11 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36219173
2.
Untwisted α-Synuclein Filaments Formed in the Presence of Lipid Vesicles.
Biochemistry
; 61(17): 1766-1773, 2022 09 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36001818
3.
Tau induces formation of α-synuclein filaments with distinct molecular conformations.
Biochem Biophys Res Commun
; 554: 145-150, 2021 05 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33798940
4.
Structural Characterization of Cardiac Ex Vivo Transthyretin Amyloid: Insight into the Transthyretin Misfolding Pathway In Vivo.
Biochemistry
; 59(19): 1800-1803, 2020 05 19.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32338497
5.
Disruption of the CD Loop by Enzymatic Cleavage Promotes the Formation of Toxic Transthyretin Oligomers through a Common Transthyretin Misfolding Pathway.
Biochemistry
; 59(25): 2319-2327, 2020 06 30.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32500705
6.
Tau Interacts with the C-Terminal Region of α-Synuclein, Promoting Formation of Toxic Aggregates with Distinct Molecular Conformations.
Biochemistry
; 58(25): 2814-2821, 2019 06 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31132261
7.
Pathogenic Mutations Induce Partial Structural Changes in the Native ß-Sheet Structure of Transthyretin and Accelerate Aggregation.
Biochemistry
; 56(36): 4808-4818, 2017 09 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28820582
8.
Structural Changes Associated with Transthyretin Misfolding and Amyloid Formation Revealed by Solution and Solid-State NMR.
Biochemistry
; 55(13): 1941-4, 2016 Apr 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26998642
9.
Solid-State NMR Studies Reveal Native-like ß-Sheet Structures in Transthyretin Amyloid.
Biochemistry
; 55(37): 5272-8, 2016 09 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27589034
10.
Identification of the interfacial regions in misfolded transthyretin oligomers.
Biochim Biophys Acta Proteins Proteom
; 1872(5): 141027, 2024 May 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38796131
11.
Characterization of α-synuclein oligomers formed in the presence of lipid vesicles.
Biochem Biophys Rep
; 38: 101687, 2024 Jul.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38545462
12.
CD and Solid-State NMR Studies of Low-Order Oligomers of Transthyretin.
Methods Mol Biol
; 2551: 311-320, 2023.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36310212
13.
NMR characterization of hydrophobic collapses in amyloidogenic unfolded states and their implications for amyloid formation.
Biochem Biophys Res Commun
; 396(4): 800-5, 2010 Jun 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20438713
14.
Covalent and non-covalent strategies for the immobilization of Tobacco Etch Virus protease (TEVp) on superparamagnetic nanoparticles.
J Biotechnol
; 322: 1-9, 2020 Oct 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32619644
15.
Diverse Misfolded Conformational Strains and Cross-seeding of Misfolded Proteins Implicated in Neurodegenerative Diseases.
Front Mol Neurosci
; 12: 158, 2019.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31338019
16.
Two distinct aggregation pathways in transthyretin misfolding and amyloid formation.
Biochim Biophys Acta Proteins Proteom
; 1867(3): 344-349, 2019 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30366153
17.
Transthyretin Aggregation Pathway toward the Formation of Distinct Cytotoxic Oligomers.
Sci Rep
; 9(1): 33, 2019 01 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30631096
18.
NMR characterizations of an amyloidogenic conformational ensemble of the PI3K SH3 domain.
Protein Sci
; 15(11): 2552-7, 2006 Nov.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17001038
19.
Efficient triple-quantum excitation in modified RIACT MQMAS NMR for I=3/2 nuclei.
J Magn Reson
; 154(2): 196-204, 2002 Feb.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-11846577
20.
Sensitivity enhancement in multiple-quantum NMR experiments with CPMG detection.
J Magn Reson
; 157(1): 160-2, 2002 Jul.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12202146