Detalles de la búsqueda
1.
How an assembly factor enhances covalent FAD attachment to the flavoprotein subunit of complex II.
J Biol Chem
; 298(10): 102472, 2022 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36089066
2.
The roles of SDHAF2 and dicarboxylate in covalent flavinylation of SDHA, the human complex II flavoprotein.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(38): 23548-23556, 2020 09 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32887801
3.
Structural Insight into Evolution of the Quinone Binding Site in Complex II.
Biochemistry (Mosc)
; 87(8): 752-761, 2022 Aug.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-36171656
4.
The unassembled flavoprotein subunits of human and bacterial complex II have impaired catalytic activity and generate only minor amounts of ROS.
J Biol Chem
; 293(20): 7754-7765, 2018 05 18.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29610278
5.
New crystal forms of the integral membrane Escherichia coli quinol:fumarate reductase suggest that ligands control domain movement.
J Struct Biol
; 202(1): 100-104, 2018 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29158068
6.
Structural and biochemical analyses reveal insights into covalent flavinylation of the Escherichia coli Complex II homolog quinol:fumarate reductase.
J Biol Chem
; 292(31): 12921-12933, 2017 08 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28615448
7.
Binding of the Covalent Flavin Assembly Factor to the Flavoprotein Subunit of Complex II.
J Biol Chem
; 291(6): 2904-16, 2016 Feb 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26644464
8.
Redox state of flavin adenine dinucleotide drives substrate binding and product release in Escherichia coli succinate dehydrogenase.
Biochemistry
; 54(4): 1043-52, 2015 Feb 03.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25569225
9.
Electron-transfer pathways in the heme and quinone-binding domain of complex II (succinate dehydrogenase).
Biochemistry
; 53(10): 1637-46, 2014 Mar 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24559074
10.
Plasticity of the quinone-binding site of the complex II homolog quinol:fumarate reductase.
J Biol Chem
; 288(34): 24293-301, 2013 Aug 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23836905
11.
Defining a direction: electron transfer and catalysis in Escherichia coli complex II enzymes.
Biochim Biophys Acta
; 1827(5): 668-78, 2013 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23396003
12.
A conserved lysine residue controls iron-sulfur cluster redox chemistry in Escherichia coli fumarate reductase.
Biochim Biophys Acta
; 1827(10): 1141-7, 2013 Oct.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23711795
13.
CryoEM structures reveal how the bacterial flagellum rotates and switches direction.
Nat Microbiol
; 9(5): 1271-1281, 2024 May.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-38632342
14.
Disordered-to-ordered transitions in assembly factors allow the complex II catalytic subunit to switch binding partners.
Nat Commun
; 15(1): 473, 2024 Jan 11.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-38212624
15.
Structural basis for malfunction in complex II.
J Biol Chem
; 287(42): 35430-35438, 2012 Oct 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22904323
16.
Perturbation of the quinone-binding site of complex II alters the electronic properties of the proximal [3Fe-4S] iron-sulfur cluster.
J Biol Chem
; 286(14): 12756-65, 2011 Apr 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21310949
17.
Geometric restraint drives on- and off-pathway catalysis by the Escherichia coli menaquinol:fumarate reductase.
J Biol Chem
; 286(4): 3047-56, 2011 Jan 28.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21098488
18.
The quinone-binding and catalytic site of complex II.
Biochim Biophys Acta
; 1797(12): 1877-82, 2010 Dec.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20175986
19.
Mutation of the heme axial ligand of Escherichia coli succinate-quinone reductase: implications for heme ligation in mitochondrial complex II from yeast.
Biochim Biophys Acta
; 1797(6-7): 747-54, 2010.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20100456
20.
Structure of Escherichia coli succinate:quinone oxidoreductase with an occupied and empty quinone-binding site.
J Biol Chem
; 284(43): 29836-46, 2009 Oct 23.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19710024