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1.
SurA is a cryptically grooved chaperone that expands unfolded outer membrane proteins.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(45): 28026-28035, 2020 11 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33093201
2.
Local Bilayer Hydrophobicity Modulates Membrane Protein Stability.
J Am Chem Soc
; 143(2): 764-772, 2021 01 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33412852
3.
FkpA enhances membrane protein folding using an extensive interaction surface.
Protein Sci
; 32(4): e4592, 2023 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36775935
4.
Control of G protein-coupled receptor function via membrane-interacting intrinsically disordered C-terminal domains.
bioRxiv
; 2023 Aug 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37645938
5.
Distinct beta-arrestin coupling and intracellular trafficking of metabotropic glutamate receptor homo- and heterodimers.
Sci Adv
; 9(49): eadi8076, 2023 12 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38055809
6.
Structural basis of allosteric modulation of metabotropic glutamate receptor activation and desensitization.
bioRxiv
; 2023 Aug 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37645747
7.
Membrane proteins enter the fold.
Curr Opin Struct Biol
; 69: 124-130, 2021 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33975156
8.
NaV1.2 EFL domain allosterically enhances Ca2+ binding to sites I and II of WT and pathogenic calmodulin mutants bound to the channel CTD.
Structure
; 29(12): 1339-1356.e7, 2021 12 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33770503
9.
De novo design of transmembrane ß barrels.
Science
; 371(6531)2021 02 19.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33602829
10.
Domain interactions determine the conformational ensemble of the periplasmic chaperone SurA.
Protein Sci
; 29(10): 2043-2053, 2020 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32748422
11.
Determining the Free Energies of Outer Membrane Proteins in Lipid Bilayers.
Methods Mol Biol
; 2168: 217-232, 2020.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33582994
12.
Calcium triggers reversal of calmodulin on nested anti-parallel sites in the IQ motif of the neuronal voltage-dependent sodium channel NaV1.2.
Biophys Chem
; 224: 1-19, 2017 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28343066
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