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1.
B-box1 Domain of MID1 Interacts with the Ube2D1 E2 Enzyme Differently Than RING E3 Ligases.
Biochemistry
; 62(5): 1012-1025, 2023 03 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-36820504
2.
The structure and behavior of the NA-CATH antimicrobial peptide with liposomes.
Biochim Biophys Acta
; 1848(10 Pt A): 2394-405, 2015 Oct.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26205847
3.
The MID1 E3 ligase catalyzes the polyubiquitination of Alpha4 (α4), a regulatory subunit of protein phosphatase 2A (PP2A): novel insights into MID1-mediated regulation of PP2A.
J Biol Chem
; 288(29): 21341-21350, 2013 Jul 19.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23740247
4.
Solution structure of the MID1 B-box2 CHC(D/C)C(2)H(2) zinc-binding domain: insights into an evolutionarily conserved RING fold.
J Mol Biol
; 369(1): 1-10, 2007 May 25.
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| MEDLINE | ID: mdl-17428496
5.
Solution structure of the RBCC/TRIM B-box1 domain of human MID1: B-box with a RING.
J Mol Biol
; 358(2): 532-45, 2006 Apr 28.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-16529770
6.
Structural and functional observations of the P151L MID1 mutation reveal alpha4 plays a significant role in X-linked Opitz Syndrome.
FEBS J
; 284(14): 2183-2193, 2017 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28548391
7.
Obtaining Soluble Folded Proteins from Inclusion Bodies Using Sarkosyl, Triton X-100, and CHAPS: Application to LB and M9 Minimal Media.
Curr Protoc Protein Sci
; 84: 6.13.1-6.13.24, 2016 Apr 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27038270
8.
Solution structure of the microtubule-targeting COS domain of MID1.
FEBS J
; 283(16): 3089-102, 2016 08.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27367845
9.
Molecular dynamics simulation reveals insights into the mechanism of unfolding by the A130T/V mutations within the MID1 zinc-binding Bbox1 domain.
PLoS One
; 10(4): e0124377, 2015.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25874572
10.
XLOS-observed mutations of MID1 Bbox1 domain cause domain unfolding.
PLoS One
; 9(9): e107537, 2014.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25216264
11.
MID1 catalyzes the ubiquitination of protein phosphatase 2A and mutations within its Bbox1 domain disrupt polyubiquitination of alpha4 but not of PP2Ac.
PLoS One
; 9(9): e107428, 2014.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25207814
12.
NMR studies of the C-terminus of alpha4 reveal possible mechanism of its interaction with MID1 and protein phosphatase 2A.
PLoS One
; 6(12): e28877, 2011.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22194938
13.
Detection and characterization of the in vitro e3 ligase activity of the human MID1 protein.
J Mol Biol
; 407(4): 505-20, 2011 Apr 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21296087
14.
Purifying natively folded proteins from inclusion bodies using sarkosyl, Triton X-100, and CHAPS.
Biotechniques
; 48(1): 61-4, 2010 Jan.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-20078429
15.
Structure of the MID1 tandem B-boxes reveals an interaction reminiscent of intermolecular ring heterodimers.
Biochemistry
; 47(8): 2450-7, 2008 Feb 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18220417
16.
Mitochondrial and microsomal ferric b5 cytochromes exhibit divergent conformational plasticity in the context of a common fold.
Biochemistry
; 44(26): 9308-19, 2005 Jul 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-15981997
17.
Mutational, kinetic, and NMR studies of the mechanism of E. coli GDP-mannose mannosyl hydrolase, an unusual Nudix enzyme.
Biochemistry
; 41(35): 10834-48, 2002 Sep 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12196023
18.
Solution structure and NH exchange studies of the MutT pyrophosphohydrolase complexed with Mg(2+) and 8-oxo-dGMP, a tightly bound product.
Biochemistry
; 42(34): 10140-54, 2003 Sep 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12939141
19.
Interactions of the products, 8-oxo-dGMP, dGMP, and pyrophosphate with the MutT nucleoside triphosphate pyrophosphohydrolase.
Biochemistry
; 41(52): 15566-77, 2002 Dec 31.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12501185
20.
The roles of active-site residues in the catalytic mechanism of trans-3-chloroacrylic acid dehalogenase: a kinetic, NMR, and mutational analysis.
Biochemistry
; 43(14): 4082-91, 2004 Apr 13.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-15065850
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