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1.
Transport and proofreading of proteins by the twin-arginine translocation (Tat) system in bacteria.
Biochim Biophys Acta
; 1808(3): 876-84, 2011 Mar.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21126506
2.
Expression of the bifunctional Bacillus subtilis TatAd protein in Escherichia coli reveals distinct TatA/B-family and TatB-specific domains.
Arch Microbiol
; 193(8): 583-94, 2011 Aug.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-21479530
3.
Structure of the regulatory subunit of acetohydroxyacid synthase isozyme III from Escherichia coli.
J Mol Biol
; 357(3): 951-63, 2006 Mar 31.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-16458324
4.
The N-terminal domain of the regulatory subunit is sufficient for complete activation of acetohydroxyacid synthase III from Escherichia coli.
J Mol Biol
; 325(2): 275-84, 2003 Jan 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-12488095
5.
Lactone synthesis activity in a site-directed mutant of an extradiol catechol dioxygenase enzyme.
Chem Commun (Camb)
; (5): 666-8, 2005 Feb 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-15672171
6.
The twin-arginine translocation (Tat) systems from Bacillus subtilis display a conserved mode of complex organization and similar substrate recognition requirements.
FEBS J
; 276(1): 232-43, 2009 Jan.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19049517
7.
The Escherichia coli TatABC system and a Bacillus subtilis TatAC-type system recognise three distinct targeting determinants in twin-arginine signal peptides.
J Mol Biol
; 375(3): 661-72, 2008 Jan 18.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18036542
8.
Interaction of the transmembrane domain of lysis protein E from bacteriophage phiX174 with bacterial translocase MraY and peptidyl-prolyl isomerase SlyD.
Microbiology (Reading)
; 152(Pt 10): 2959-2967, 2006 Oct.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-17005977
9.
Acid-base catalysis in the extradiol catechol dioxygenase reaction mechanism: site-directed mutagenesis of His-115 and His-179 in Escherichia coli 2,3-dihydroxyphenylpropionate 1,2-dioxygenase (MhpB).
Biochemistry
; 43(42): 13390-6, 2004 Oct 26.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-15491145
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